Wyszukiwarka
ISSN:
eISSN:
Dyscypliny:
- inżynieria biomedyczna (Dziedzina nauk inżynieryjno-technicznych)
- inżynieria chemiczna (Dziedzina nauk inżynieryjno-technicznych)
- inżynieria materiałowa (Dziedzina nauk inżynieryjno-technicznych)
- inżynieria środowiska, górnictwo i energetyka (Dziedzina nauk inżynieryjno-technicznych)
- biologia medyczna (Dziedzina nauk medycznych i nauk o zdrowiu)
- nauki farmaceutyczne (Dziedzina nauk medycznych i nauk o zdrowiu)
- nauki medyczne (Dziedzina nauk medycznych i nauk o zdrowiu)
- nauki o zdrowiu (Dziedzina nauk medycznych i nauk o zdrowiu)
- nauki leśne (Dziedzina nauk rolniczych)
- rolnictwo i ogrodnictwo (Dziedzina nauk rolniczych)
- technologia żywności i żywienia (Dziedzina nauk rolniczych)
- zootechnika i rybactwo (Dziedzina nauk rolniczych)
- biotechnologia (Dziedzina nauk ścisłych i przyrodniczych)
- nauki biologiczne (Dziedzina nauk ścisłych i przyrodniczych)
- nauki chemiczne (Dziedzina nauk ścisłych i przyrodniczych)
Punkty Ministerialne: Pomoc
| Rok | Punkty | Lista |
|---|---|---|
| Rok 2024 | 70 | Ministerialna lista czasopism punktowanych 2024 |
| Rok | Punkty | Lista |
|---|---|---|
| 2024 | 70 | Ministerialna lista czasopism punktowanych 2024 |
| 2023 | 70 | Lista ministerialna czasopism punktowanych 2023 |
| 2022 | 70 | Lista ministerialna czasopism punktowanych (2019-2022) |
| 2021 | 70 | Lista ministerialna czasopism punktowanych (2019-2022) |
| 2020 | 70 | Lista ministerialna czasopism punktowanych (2019-2022) |
| 2019 | 70 | Lista ministerialna czasopism punktowanych (2019-2022) |
| 2018 | 35 | A |
| 2017 | 35 | A |
| 2016 | 30 | A |
| 2015 | 30 | A |
| 2014 | 30 | A |
| 2013 | 35 | A |
| 2012 | 30 | A |
| 2011 | 30 | A |
| 2010 | 27 | A |
Model czasopisma:
Punkty CiteScore:
| Rok | Punkty |
|---|---|
| Rok 2023 | 8.9 |
| Rok | Punkty |
|---|---|
| 2023 | 8.9 |
| 2022 | 6.8 |
| 2021 | 6 |
| 2020 | 6.6 |
| 2019 | 6.2 |
| 2018 | 5.4 |
| 2017 | 4.8 |
| 2016 | 4.7 |
| 2015 | 4.9 |
| 2014 | 4.7 |
| 2013 | 5.2 |
| 2012 | 5.2 |
| 2011 | 4.7 |
Impact Factor:
Sherpa Romeo:
Prace opublikowane w tym czasopiśmie
Filtry
wszystkich: 6
Katalog Czasopism
Rok 2017
-
In vitro affinity of Deinococcus radiodurans MutS towards mismatched DNA exceeds that of its orthologues from Escherichia coli and Thermus thermophilus
PublikacjaThe mismatch binding protein MutS is responsible for the recognition of mispaired and unpaired bases, which is the initial step in DNA repair. Among the MutS proteins most extensively studied in vitro are those derived from Thermus thermophilus, Thermus aquaticus and Escherichia coli. Here, we present the first report on the in vitro examination of DNA mismatch binding activity of MutS protein from Deinococcus radiodurans and confront...
Rok 2014
Rok 2009
-
A cryptic ribosome binding site, false signals in reporter systems and avoidance of protein translation chaos
PublikacjaThe expression of reporter gene may be induced by activation of cryptic signalling sequences, as we found while constructing the mutS-lacZ fusion gene. We cloned the Escherichia coli lacZ gene encoding beta-galactosidase into a plasmid vector carrying the Thermus thermophilus mutS gene. The clones expected to produce beta-galactosidase as the C-terminal fusion were selected for the complementation of beta-galactosidase activity...
Rok 2007
-
A bifunctional chimeric protein consisting of MutS and beta-galactoside
PublikacjaPraca pokazuje konstrukcję DNA plazmidowego kodującego bifunkcjonalne białko chimeryczne złożone z MutS Thermus thermophilus i beta-galaktozydazy E.coli, optymalizację jego ekspresji i oczyszczania. Białko to testowano w metodzie wykrywania mutacji punktowych, wykorzystując kolorymetryczne mierzenie aktywności domeny reporterowej beta galaktozydazy.
-
Bacterial SSB-like proteins of family Deinococcaceae - indentification, isolation, obtaining, purification and molecular characteristic
PublikacjaWiększość poznanych białek SSB jest aktywna w formie homotetramerycznej. Od 2002 roku znane są białka organizmów ekstremofilnych. Scharakteryzowano białka mikroorganizmów rodziny Deinococaceae. Uzyskane termostabilne białka stanowią atrakcyjną alternatywę w stosunku do znanych białek SSB w metodach diagnostyki molekularnej, technikach biologii molekularnej i analityce.
Rok 2006
-
The construction of bifunctional fusion proteins consisting of MutS and GFP
PublikacjaSkonstruowano białka chimeryczne zawierające białko MutS z Thermus thermophilus i białko zielonej fluoresceiny GFP z Aequorea victoria, posiadające dla łatwiejszego oczyszczania domeny oligo-histydynowe na N- lub C-końcu. Fuzyjne białka rozpoznawały niekomplementarności w DNA podobnie do MutS T. thermophilus. Fluorescencyjne białka rozpoznające niekomplementarne DNA mogą być użyteczne w wykrywaniu jednonukleotydowych polimorfizmów...
wyświetlono 796 razy