Formation of Protein Networks between Mucins: Molecular Dynamics Study Based on the Interaction Energy of the System - Publikacja - MOST Wiedzy


Formation of Protein Networks between Mucins: Molecular Dynamics Study Based on the Interaction Energy of the System


Molecular dynamics simulations have been performed for a model aqueous solution of mucin. As mucin is a central part of lubricin, a key component of synovial fluid, we investigate its ability to form cross-linked networks. Such network formation could be of major importance for the viscoelastic properties of the soft-matter system and crucial for understanding the lubrication mechanism in articular cartilage. Thus,the inter- and intramolecular interaction energies between the residues of mucin are analyzed. The results indicate that the mucin concentration significantly impacts its cross-linking behavior. Between 160 g/L and 214 g/L, there seems to be a critical concentration above which crowding begins to alter intermolecular interactions and their energies. This transition is further supported by the mean squared displacement of the molecules. At a high concentration, the system starts to behave subdiffusively due to network development. We also calculate a sample mean squared displacement and p-variation tests to demonstrate how the statistical nature of the dynamics is likewise altered for different concentrations.


  • 0


  • 0

    Web of Science

  • 0


Autorzy (6)

Informacje szczegółowe

Publikacja w czasopiśmie
artykuły w czasopismach
Opublikowano w:
ENERGIES nr 12, strony 3448 - 3466,
ISSN: 1996-1073
Rok wydania:
Opis bibliograficzny:
Kruszewska N., Bełdowski P., Weber P., Yuvan S., Drechny M., Kośmieja M.: Formation of Protein Networks between Mucins: Molecular Dynamics Study Based on the Interaction Energy of the System// ENERGIES -Vol. 12,iss. 18 (2019), s.3448-3466
Cyfrowy identyfikator dokumentu elektronicznego (otwiera się w nowej karcie) 10.3390/en12183448
Bibliografia: test
  1. Wright, V.; Dowson, D. Lubrication and cartilage. J. Anat. 1976, 121, 107-118. [PubMed]
  2. Furey, M.J. Joint Lubrication. In The Biomedical Engineering Handbook; Bronzino, J.D., Ed.; CRC Press LLC: Boca Raton, FL, USA, 2000; Chapter 21, pp. 21-1-21-26.
  3. Katta, J.; Jin, Z.; Ingham, E.; Fisher, J. Biotribology of articular cartilage-A review of the recent advances. Med. Eng. Phys. 2000, 30, 1349-1363. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  4. Tamer, T.M. Hyaluronan and synovial joint: Function, distribution and healing. Interdiscip. Toxicol. 2013, 6, 111-125. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  5. Dédinaité, A.; Claesson, P.M. Synergies in lubrication. Phys. Chem. Chem. Phys. 2017, 19, 23677-23689. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  6. Dédinaité, A. Biomimetic lubrication. Soft Matter 2012, 8, 273-284. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  7. Greene, G.W.; Banquy, X.; Lee, D.W.; Lowrey, D.D.; Yu, J.; Israelachvili, J. Adaptive mechanically controlled lubrication mechanism found in articular joints. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2011, 108, 5255-5259. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  8. Gadomski, A.; Bełdowski, P.; Augé, W.K.; Hładyszowski, J.; Pawlak, Z.; Urbaniak, W. Toward a governing mechanism of nanoscale articular cartilage (physiologic) lubrication: Smoluchowski-type dynamics in amphiphile proton channels. Acta Phys. Pol. 2013, 44, 1801-1820. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  9. Bełdowski, P.; Weber, P.; Dédinaité, A.; Claesson, P.; Gadomski, A. Physical crosslinking of hyaluronic acid in the presence of phospholipids in an aqueous nano-environment. Soft Matter 2018, 14, 8997-9004. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  10. Bełdowski, P.; Kruszewska, N.; Yuvan, S.; Dendzik, Z.; Goudoulas, T.; Gadomski, A. Capstan-like mechanism in hyaluronan-phospholipid systems. Chem. Phys. Lipids 2018, 216, 17-24. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  11. Bełdowski, P.; Weber, P.; Andrysiak, T.; Augé, W.K., II;
  12. De Leon, T.; Ledziński, D.; Gadomski, A. Anomalous behavior of hyaluronan crosslinking due to the presence of excess phospholipids in the articular cartilage system of osteoarthritis. Int. J. Mol. Sci. 2017, 18, 2779-2794.
  13. Siódmiak, J.; Bełdowski, P.; Augé, W.K.; Ledziński, D.;Śmigiel, S.; Gadomski, A. Molecular Dynamic Analysis of Hyaluronic Acid and Phospholipid Interaction in Tribological Surgical Adjuvant Design for Osteoarthritis. Molecules 2017, 22, 1436. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  14. Chang, D.P.; Abu-Lail, N.I.; Coles, J.M.; Guilak, F.; Jay, G.D.; Zauscher, S. Friction Force Microscopy of Lubricin and Hyaluronic Acid between Hydrophobic and Hydrophilic Surfaces. Soft Matter 2009, 5, 3438-3445. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  15. Frerichs, F.T. Die Verdauung. In Handwörterbuch der Physiologie;
  16. Wagner, R., Ed.; Friedrich Vieweg und Sohn: Braunschweig, Germany, 1846; p. 463. otwiera się w nowej karcie
  17. Zappone, B.; Ruths, M.; Greene, G.W.; Jay, G.D.; Israelachvili, J.N. Adsorption, Lubrication, and Wear of Lubricin on Model Surfaces: Polymer Brush-Like Behavior of a Glycoprotein. Biophys. J. 2007, 92, 1693-1708. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  18. Jay, G.D.; Waller, K.A. The biology of Lubricin: Near frictionless joint motion. Matrix Biol. 2014, 39, 17-24. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  19. Martin-Alarcon, L.; Schmidt, T.A. Rheological effects of macromolecular interactions in synovial fluid. Biorheology 2016, 53, 49-67. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  20. Rimington, C. Synovial fluid mucin. Ann. Rheum. Dis. 1948, 8, 34-41. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  21. Ropes, M.W.; Robertson, W.V.B.; Rossmeisl, E.C.; Perbody, R.B.; Bauer, W. Synovial fluid mucin. Acta Med. Scand. Suppl. 1947, 196, 700. otwiera się w nowej karcie
  22. Coles, J.M.; Chang, D.P.; Zauscher, S. Molecular mechanisms of aqueous boundary lubrication by mucinous glycoproteins. Curr. Opin. Colloid Interface Sci. 2010, 15, 406-416. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  23. Pai, R.V.; Monpara, J.D.; Vavia, P.R. Exploring molecular dynamics simulation to predict binding with ocular mucin: An in silico approach for screening mucoadhesive materials for ocular retentive delivery systems. J. Control. Release 2019, 309, 190-202. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  24. Lesitha Jeeva Kumari, J.; Jesu Jaya Sudan, R.; Sudandiradoss, C. Evaluation of peptide designing strategy against subunit reassociation in mucin 1: A steered molecular dynamics approach. PLoS ONE 2017, 12, 1-26. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  25. Rhinehardt, K.L.; Srinivas, G.; Mohan, R.V. Molecular Dynamics Simulation Analysis of Anti-MUC1 Aptamer and Mucin 1 Peptide Binding. J. Phys. Chem. B 2015, 119, 6571-6583. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  26. An, J.; Jin, C.; Dédinaité, A.; Holgersson, J.; Karlsson, N.G.; Claesson, P.M. Influence of Glycosylation on Interfacial Properties of Recombinant Mucins: Adsorption, Surface Forces, and Friction. Langmuir 2017, 33, 4386-4395. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  27. Abriata, L.A.; Spiga, E.; Peraro, M.D. Molecular Effects of Concentrated Solutes on Protein Hydration, Dynamics, and Electrostatics. Biophys. J. 2016, 111, 743-755. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  28. Cino, E.A.; Karttunen, M.; Choy, W.-Y. Effects of Molecular Crowding on the Dynamics of Intrinsically Disordered Proteins. PLoS ONE 2012, 7, e49876. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  29. Echeverria, C.; Kapral, R. Molecular crowding and protein enzymatic dynamics. Phys. Chem. Chem. Phys. 2012, 14, 6755-6763. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  30. Miller, C.M.; Kim, Y.C.; Mittal, J. Protein Composition Determines the Effect of Crowding on the Properties of Disordered Proteins. Biophys. J. 2016, 111, 28-37. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  31. Harada, R.; Sugita, Y.; Feig, M. Protein crowding affects hydration structure and dynamics. J. Am. Chem. Soc. 2012, 134, 4842-4849. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  32. Jung, S.; Petelska, A.; Bełdowski, P.; Augé, W.K.; Casey, T.; Walczak, D.; Lemke, K.; Gadomski, A. Hyaluronic acid and phospholipid interactions useful for repaired articular cartilage surfaces-A mini review toward tribological surgical adjuvants. Colloid Polym. Sci. 2017, 295, 403-412. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  33. Macao, B.; Johansson, D.G.A.; Hansson, G.C.; Hard, T. Solution structure of the SEA domain of human mucin 1 (MUC1). Nat. Struct. Mol. Biol. 2006, 13, 71-76. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  34. Krieger, E.; Vriend, G. New ways to boost molecular dynamics simulations. J. Comput. Chem. 2015, 36, 996-1007. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  35. Duan, Y.; Wu, C.; Chowdhury, S.; Lee, M.C.; Xiong, G.; Zhang, W.; Yang, R.; Cieplak, P.; Luo, R.; Lee, T.; et al. A point-charge force field for molecular mechanics simulations of proteins based on condensed-phase quantum mechanical calculations. J. Comput. Chem. 2003, 24, 1999-2012. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  36. Mark, P.; Nilsson, L. Structure and Dynamics of the TIP3P, SPC, and SPC/EWater Models at 298 K. J. Phys. Chem. A 2001, 105, 9954-9960. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  37. Santamaría-Holek, I.; Rubí, J.M.; Gadomski, A. Thermokinetic approach of single particles and clusters involving anomalous diffusion under viscoelastic response. J. Phys. Chem. B 2007, 111, 2293-2298. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  38. Bellour, M.; Skouri, M.; Munch, J.-P.; Hébraud, P. Brownian motion of particles embedded in a solution of giant micelles. Eur. Phys. J. E 2002, 8, 431-436. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  39. Metzler, R.; Klafter, J. The random walk's guide to anomalous diffusion: A fractional dynamics approach. Phys. Rep. 2000, 339, 1-77. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  40. Metzler, R.; Jeon, J.-H.; Cherstvy, A.G.; Barkai, E. Anomalous diffusion models and their properties: Non-stationarity, non-ergodicity, and ageing at the centenary of single particle tracking. Phys. Chem. Chem. Phys. 2014, 16, 24128-24164. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  41. Dechant, A.; Lutz, E.; Kessler, D.A.; Barkai, E. Scaling Green-Kubo relation and application to three aging systems. Phys. Rev. X 2014, 4, 011022. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  42. Kneller, G.R.; Baczynski, K.; Pasenkiewicz-Gierula, M. Communication: Consistent picture of lateral subdiffusion in lipid bilayers: Molecular dynamics simulation and exact results. J. Chem. Phys. 2011, 135, 141105. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  43. Banks, D.S.; Fradin, C. Anomalous Diffusion of Proteins Due to Molecular Crowding. Biophys. J. 2005, 89, 2960-2971. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  44. Magdziarz, M.; Klafter, J. Detecting origins of subdiffusion: P-variation test for confined systems. Phys. Rev. E 2010, 82, 011129. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  45. Ślȩzak, J.; Weron, K. Revisited approach to statistical analysis of ionic current fluctuations. Acta Phys. Pol. B 2012, 43, 1215-1226. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  46. Magdziarz, M.; Weron, A.; Burnecki, K.; Klafter, J. Fractional Brownian Motion Versus the Continuous-Time Random Walk: A Simple Test for Subdiffusive Dynamics. Phys. Rev. Lett. 2009, 103, 180602. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  47. Burnecki, K.; Weron, A. Fractional Lévy stable motion can model subdiffusive dynamics. Phys. Rev. E 2010, 82, 021130. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  48. Fitzpatrick, A.W.; Knowles, T.P.; Waudby, C.A.; Vendruscolo, M. Inversion of the Balance between Hydrophobic and Hydrogen Bonding Interactions in Protein Folding and Aggregation. PLoS Comput. Biol. 2011, 7, e1002169. [CrossRef] [PubMed] otwiera się w nowej karcie
  49. Michaud-Agrawal, N.; Denning, E.J.; Woolf, T.B.; Beckstein, O. MDAnalysis: A Toolkit for the Analysis of Molecular Dynamics Simulations. J. Comput. Chem. 2011, 32, 2319-2327. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  50. Nawrocki, G.; Wang, P.H.; Yu, I.; Sugita, Y.; Feig, M. Slow-Down in Diffusion in Crowded Protein Solutions Correlates with Transient Cluster Formation. J. Phys. Chem. B 2017, 121, 11072-11084. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  51. Weiss, M.; Elsner, M.; Kartberg, F.; Nilsson, T. Anomalous Subdiffusion Is a Measure for Cytoplasmic Crowding in Living Cells. Biophys. J. 2004, 87, 3518-3524. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  52. Wong, I.Y.; Gardel, M.L.; Reichman, D.R.; Weeks, E.R.; Valentine, M.T.; Bausch, A.R.; Weitz, D.A. Anomalous Diffusion Probes Microstructure Dynamics of Entangled F-Actin Networks. Phys. Rev. Lett. 2004, 92, 178101. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  53. Meldrum, O.W.; Yakubov, G.E.; Bonilla, M.R.; Deshmukh, O.; McGuckin, M.A.; Gidley, M.J. Mucin gel assembly is controlled by a collective action of non-mucin proteins, disulfide bridges, Ca 2+ -mediated links, and hydrogen bonding. Sci. Rep. 2018, 8, 5802. [CrossRef] otwiera się w nowej karcie
  54. Bansil, R.; Turner, B.S. Mucin structure, aggregation, physiological functions and biomedical applications. Curr. Opin. Colloid Interface Sci. 2006, 11, 164-170. [CrossRef] c 2019 by the authors. Licensee MDPI, Basel, Switzerland. This article is an open access article distributed under the terms and conditions of the Creative Commons Attribution (CC BY) license ( otwiera się w nowej karcie
Politechnika Gdańska

wyświetlono 10 razy

Publikacje, które mogą cię zainteresować

Meta Tagi