The significance of the properties of water for the working cycle of the kinesin molecular motor - Publikacja - MOST Wiedzy

Wyszukiwarka

The significance of the properties of water for the working cycle of the kinesin molecular motor

Abstrakt

Explicit solvent molecular dynamics simulations were performed in this study to investigate and discuss several aspects of the influence of the properties of water on the working cycle of a molecular motor from the kinesin superfamily. The main objects of attention were: the binding of the neck linker and the association of the kinesin and the tubulin. The docking of the neck linker is considered a crucial event during the working cycle and is said to be the one that contributes to propelling the motor forward. Herein, it is demonstrated that the solvent contributes to the force-generating mechanism of the motor—the absolute value of the force generated by the linker depends on the properties of the solvent. The force can also depend on the instantaneous conformation of the protein. Our results show that the force may not be strictly the same during every step, as well as during the whole process of the docking, but we checked that even the smaller forces measured by us were big enough to propel the kinesin head along the protofilament with the required speed. It is also shown that the dynamics of the process of approach of the kinesin to its binding site on the microtubule track changes rapidly as the proteins come closer. The influence of the properties of interfacial water on the kinetics of this process is discussed here.

Cytowania

  • 2

    CrossRef

  • 2

    Web of Science

  • 2

    Scopus

Pełna treść

pobierz publikację
pobrano 2 razy

Licencja

Copyright (AIP Publishing)

Informacje szczegółowe

Kategoria:
Publikacja w czasopiśmie
Typ:
artykuł w czasopiśmie wyróżnionym w JCR
Opublikowano w:
JOURNAL OF CHEMICAL PHYSICS nr 148, wydanie 23, strony 1 - 16,
ISSN: 0021-9606
Język:
angielski
Rok wydania:
2018
Opis bibliograficzny:
Kuffel A., Szałachowska M.: The significance of the properties of water for the working cycle of the kinesin molecular motor// JOURNAL OF CHEMICAL PHYSICS. -Vol. 148, iss. 23 (2018), s.1-16
DOI:
Cyfrowy identyfikator dokumentu elektronicznego (otwiera się w nowej karcie) 10.1063/1.5020208
Bibliografia: test
  1. W. O. Hancock, Biophys. J. 110, 1216 (2016). otwiera się w nowej karcie
  2. A. Yildiz, M. Tomishige, R. D. Vale, and P. R. Selvin, Science 303, 676 (2004). otwiera się w nowej karcie
  3. F. J. Kull and S. A. Endow, J. Cell Sci. 115, 15 (2002). otwiera się w nowej karcie
  4. B. J. Grant, D. M. Gheorghe, W. Zheng, M. Alonso, G. Huber, M. Dlugosz, J. A. McCammon, and R. A. Cross, PLoS Biol. 9, e1001207 (2011). otwiera się w nowej karcie
  5. L. Li, J. Alper, and E. Alexov, Sci. Rep. 6, 23249 (2016). otwiera się w nowej karcie
  6. Y. Levy and J. N. Onuchic, Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 35, 389 (2006). otwiera się w nowej karcie
  7. M. Ahmad, W. Gu, T. Geyer, and V. Helms, Nat. Commun. 2, 261 (2011). otwiera się w nowej karcie
  8. S. H. Chong and S. Ham, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 109, 7636 (2012). otwiera się w nowej karcie
  9. P. Liu, X. Huang, R. Zhou, and B. J. Berne, Nature 437, 159 (2005). otwiera się w nowej karcie
  10. P. W. Fenimore, H. Frauenfelder, B. H. McMahon, and R. D. Young, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 101, 14408 (2004). otwiera się w nowej karcie
  11. A. L. Tournier, V. Réat, R. Dunn, R. Daniel, J. C. Smith, and J. Finney, Phys. Chem. Chem. Phys. 7, 1388 (2005). otwiera się w nowej karcie
  12. V. Helms, ChemPhysChem 8, 23 (2007). otwiera się w nowej karcie
  13. P. Ball, Chem. Rev. 108, 74 (2008). otwiera się w nowej karcie
  14. A. Kuffel and J. Zielkiewicz, Phys. Chem. Chem. Phys. 14, 5561 (2012). otwiera się w nowej karcie
  15. X. Daura, A. E. Mark, and W. F. van Gunsteren, Comput. Phys. Commun. 123, 97 (1999). otwiera się w nowej karcie
  16. Z. Zhang and D. Thirumalai, Structure 20, 628 (2012). otwiera się w nowej karcie
  17. Y. Goldtzvik, Z. Zhang, and D. Thirumalai, J. Phys. Chem. B 120, 2071 (2015). otwiera się w nowej karcie
  18. B. E. Clancy, W. M. Behnke-Parks, J. O. Andreasson, S. S. Rosenfeld, and S. M. Block, Nat. Struct. Mol. Biol. 18, 1020 (2011). otwiera się w nowej karcie
  19. F. J. Kull and S. A. Endow, J. Cell Sci. 126, 9 (2013). otwiera się w nowej karcie
  20. S. Rice, A. W. Lin, D. Safer, C. L. Hart, N. Naber, B. O. Carragher, S. M. Cain, E. Pechatnikova, E. M. Wilson-Kubalek, M. Whittaker, E. Pate, R. Cooke, E. W. Taylor, R. A. Milligan, and R. D. Vale, Nature 402, 778 (1999). otwiera się w nowej karcie
  21. S. M. Block, Biophys. J. 92, 2986 (2007). otwiera się w nowej karcie
  22. S. Rice, Y. Cui, C. Sindelar, N. Naber, M. Matuska, R. Vale, and R. Cooke, Biophys. J. 84, 1844 (2003). otwiera się w nowej karcie
  23. W. Hwang, M. J. Lang, and M. Karplus, Structure 16, 62 (2008). otwiera się w nowej karcie
  24. W. R. Hesse, M. Steiner, M. L. Wohlever, R. D. Kamm, W. Hwang, and M. J. Lang, Biophys. J. 104, 1969 (2013). otwiera się w nowej karcie
  25. S. K. Lakkaraju and W. Hwang, Biophys. J. 101, 1105 (2011). otwiera się w nowej karcie
  26. H. Yan-Bin, P. Zhang, Z. Hui, A. Li, K. De-Xin, and J. Qing, Chin. Phys. Lett. 26, 078701 (2009). otwiera się w nowej karcie
  27. N. J. Carter and R. A. Cross, Nature 435, 308 (2005). otwiera się w nowej karcie
  28. D. L. Ermak and J. A. McCammon, J. Chem. Phys. 69, 1352 (1978). otwiera się w nowej karcie
  29. A. Kuffel and J. Zielkiewicz, Phys. Chem. Chem. Phys. 15, 4527 (2013). otwiera się w nowej karcie
  30. A. Kuffel, Phys. Chem. Chem. Phys. 19, 5441 (2017). otwiera się w nowej karcie
  31. I. Bahar, T. R. Lezon, A. Bakan, and I. H. Shrivastava, Chem. Rev. 110, 1463 (2010). otwiera się w nowej karcie
  32. A. Kuffel and J. Zielkiewicz, Phys. Chem. Chem. Phys. 17, 6728 (2015). otwiera się w nowej karcie
  33. D. A. Case, T. A. Darden, T. E. Cheatham III, C. L. Simmerling, J. Wang, R. E. Duke, R. Luo, M. Crowley, R. C. Walker, W. Zhang, K. M. Merz, B. Wang, S. Hayik, A. Roitberg, G. Seabra, I. Kolossváry, K. F. Wong, F. Paesani, J. Vanicek, X. Wu, S. R. Brozell, T. Steinbrecher, H. Gohlke, L. Yang, C. Tan, J. Mongan, V. Hornak, G. Cui, D. H. Mathews, M. G. Seetin, C. Sagui, V. Babin, and P. A. Kollman, AMBER 10 (University of California, San Francisco, 2008). otwiera się w nowej karcie
  34. D. A. Case, T. A. Darden, T. E. Cheatham III, C. L. Simmerling, J. Wang, R. E. Duke, R. Luo, R. C. Walker, W. Zhang, K. M. Merz, B. Roberts, S. Hayik, A. Roitberg, G. Seabra, J. Swails, A. W. Götz, I. Kolossváry, K. F. Wong, F. Paesani, J. Vanicek, R. M. Wolf, J. Liu, X. Wu, S. R. Brozell, T. Steinbrecher, H. Gohlke, Q. Cai, X. Ye, J. Wang, M.-J. Hsieh, G. Cui, D. R. Roe, D. H. Mathews, M. G. Seetin, R. Salomon-Ferrer, C. Sagui, V. Babin, T. Luchko, S. Gusarov, A. Kovalenko, and P. A. Kollman, AMBER 12. Reference Manual (University of California, San Francisco, 2012). otwiera się w nowej karcie
  35. Y. Duan, C. Wu, S. Chowdhury, M. C. Lee, G. M. Xiong, W. Zhang, R. Yang, P. Cieplak, R. Luo, T. Lee, J. Caldwell, J. M. Wang, and P. Kollman, J. Comput. Chem. 24, 1999 (2003). otwiera się w nowej karcie
  36. F. J. Kull, E. P. Sablin, R. Lau, R. J. Fletterick, and R. D. Vale, Nature 380, 550 (1996). otwiera się w nowej karcie
  37. C. V. Sindelar, M. J. Budny, S. Rice, N. Naber, R. Fletterick, and R. Cooke, Nat. Struct. Biol. 9, 844 (2002). otwiera się w nowej karcie
  38. J. Löwe, H. Li, K. H. Downing, and E. Nogales, J. Mol. Biol. 313, 1045 (2001). otwiera się w nowej karcie
  39. C. V. Sindelar and K. H. Downing, J. Cell Biol. 177, 377 (2007). otwiera się w nowej karcie
  40. F. J. Fourniol, C. V. Sindelar, B. Amigues, D. K. Clare, G. Thomas, M. Perderiset, F. Francis, A. Houdusse, and C. A. Moores, J. Cell Biol. 191, 463 (2010). otwiera się w nowej karcie
  41. A. Kuffel and J. Zielkiewicz, Phys. Chem. Chem. Phys. 18, 4881 (2016). otwiera się w nowej karcie
  42. H. J. C. Berendsen, J. R. Grigera, and T. P. Straatsma, J. Phys. Chem. 91, 6269 (1987). otwiera się w nowej karcie
  43. Schrödinger, LLC, The PyMOL molecular graphics system, version 1.8.
  44. E. J. Sorin, Y. M. Rhee, M. R. Shirts, and V. S. Pande, J. Mol. Biol. 356, 248 (2006). otwiera się w nowej karcie
  45. A. Dorleans, B. Gigant, R. B. G. Ravelli, P. Mailliet, V. Mikol, and M. Knossow, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 106, 13775 (2009). otwiera się w nowej karcie
  46. S. Lakämper and E. Meyhöfer, Biophys. J. 89, 3223 (2005). otwiera się w nowej karcie
  47. S. Lakämper and E. Meyhöfer, J. Muscle Res. Cell Motil. 27, 161 (2006). otwiera się w nowej karcie
  48. B. L. Welch, Biometrika 34, 28 (1947). otwiera się w nowej karcie
  49. M. W. Fagerland and L. Sandvik, Contemp. Clin. Trials 30, 490 (2009). otwiera się w nowej karcie
  50. R Core Team, R: A Language and Environment for Statistical Computing (R Foundation for Statistical Computing, Vienna, Austria, 2016).
  51. J. D. Hunter, Comput. Sci. Eng. 9, 90 (2007). otwiera się w nowej karcie
  52. Y. Z. Geng, T. Li, Q. Ji, and S. Yan, Cell. Mol. Bioeng. 7, 99 (2014). otwiera się w nowej karcie
  53. M. Cho, G. R. Fleming, S. Saito, I. Ohmine, and R. M. Stratt, J. Chem. Phys. 100, 6672 (1994). otwiera się w nowej karcie
  54. A. Idrissi, F. Sokolić, and A. Perera, J. Chem. Phys. 112, 9479 (2000). otwiera się w nowej karcie
  55. A. Idrissi and P. Damay, J. Non-Cryst. Solids 352, 4486 (2006). otwiera się w nowej karcie
  56. A. B. Kolomeisky and M. E. Fisher, Annu. Rev. Phys. Chem. 58, 675 (2007). otwiera się w nowej karcie
  57. A. Yildiz and P. R. Selvin, Trends Cell Biol. 15, 112 (2005). otwiera się w nowej karcie
  58. K. J. Mickolajczyk, N. C. Deffenbaugh, J. O. Arroyo, J. Andrecka, P. Kukura, and W. O. Hancock, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 112, E7186 (2015). otwiera się w nowej karcie
  59. H. Isojima, R. Iino, Y. Niitani, H. Noji, and M. Tomishige, Nat. Chem. Biol. 12, 290 (2016). otwiera się w nowej karcie
  60. V. Bormuth, V. Varga, J. Howard, and E. Schäffer, Science 325, 870 (2009). otwiera się w nowej karcie
  61. V. Bormuth, V. Varga, J. Howard, and E. Schäffer, Proc. SPIE 7762, 776208 (2010). otwiera się w nowej karcie
  62. P. Ball, ChemPhysChem 9, 2677 (2008). otwiera się w nowej karcie
  63. C. Hyeon and J. N. Onuchic, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 104, 2175 (2007). otwiera się w nowej karcie
  64. A. Kuffel and J. Zielkiewicz, J. Phys. Chem. B 116, 12113 (2012). otwiera się w nowej karcie
Źródła finansowania:
Weryfikacja:
Politechnika Gdańska

wyświetlono 16 razy

Publikacje, które mogą cię zainteresować

Meta Tagi