Wyszukiwarka
Structure of EstA esterase from psychrotrophic Pseudoalteromonas sp. 643A covalently inhibited by monoethylphosphonate.
Abstrakt
The crystal structure of the esterase EstA from the cold-adapted bacteriumPseudoalteromonas sp. 643A was determined in a covalently inhibited form at aresolution of 1.35 A˚. The enzyme has a typical SGNH hydrolase structureconsisting of a single domain containing a five-stranded beta-sheet, with threehelices at the convex side and two helices at the concave side of the sheet, and isornamented with a couple of very short helices at the domain edges. The activesite is located in a groove and contains the classic catalytic triad of Ser, His andAsp. In the structure of the crystal soaked in diethyl p-nitrophenyl phosphate(DNP), the catalytic serine is covalently connected to a phosphonate moiety thatclearly has only one ethyl group. This is the only example in the Protein DataBank of a DNP-inhibited enzyme with covalently bound monoethylphosphate.
Autorzy (7)
Cytuj jako
Pełna treść
pełna treść publikacji nie jest dostępna w portalu
Słowa kluczowe
Informacje szczegółowe
- Kategoria:
- Publikacja w czasopiśmie
- Typ:
- artykuł w czasopiśmie wyróżnionym w JCR
- Opublikowano w:
-
Acta Crystallographica Section F-Structural Biology and Crystallization Communications
nr 65,
strony 862 - 865,
ISSN: 1744-3091 - Język:
- angielski
- Rok wydania:
- 2009
- Opis bibliograficzny:
- Brzuszkiewicz A., Nowak E., Dauter Z., Dauter M., Cieśliński H., Długołęcka A., Kur J.: Structure of EstA esterase from psychrotrophic Pseudoalteromonas sp. 643A covalently inhibited by monoethylphosphonate.// Acta Crystallographica Section F-Structural Biology and Crystallization Communications. -Vol. 65, nr. iss. 9 (2009), s.862-865
- Weryfikacja:
- Politechnika Gdańska
wyświetlono 81 razy
Publikacje, które mogą cię zainteresować
Structural studies of a cold-adapted dimeric Beta-D-galactosidase from Paracoccus sp. 32d
- M. Rutkiewicz-krotewicz,
- A. Pietrzyk-Brzezińska,
- B. Sekuła
- + 4 autorów