The hydration properties of protein stabilizer, trimethylamine-N-oxide in aqueous solutions of N-methylacetamide – The volumetric and compressibility studies between 288.15 and 308.15 K - Publikacja - MOST Wiedzy

Wyszukiwarka

The hydration properties of protein stabilizer, trimethylamine-N-oxide in aqueous solutions of N-methylacetamide – The volumetric and compressibility studies between 288.15 and 308.15 K

Abstrakt

Apparent molar volumes and apparent molar isentropic compressions of the protein stabilizer, trimethylamine-N-oxide (TMAO) were determined from the densities and speed of sound measured at T = (288.15, 298.15 and 308.15) K in aqueous solutions of N-methylacetamide (NMA) at four different concentrations (2, 4, 6 and 8 mol/kg). The concentration dependencies of the calculated quantities extrapolated to the infinite dilution lead to the standard partial molar properties. The latter values were combined with the previously published data for TMAO in pure water, to obtain the partial molar properties of transfer from water to aqueous NMA solutions. From the transfer data the interaction parameters were determined according to the McMillan-Mayer theory formalism. The calculated parameters and their temperature characteristics are discussed in terms of solute-solvent, solute-solute and solute-cosolute interactions and compared with analogous data for protein denaturant, n-butylurea.

Cytowania

  • 3

    CrossRef

  • 3

    Web of Science

  • 3

    Scopus

Cytuj jako

Pełna treść

pełna treść publikacji nie jest dostępna w portalu

Słowa kluczowe

Informacje szczegółowe

Kategoria:
Publikacja w czasopiśmie
Typ:
artykuły w czasopismach
Opublikowano w:
THERMOCHIMICA ACTA nr 685, strony 1 - 6,
ISSN: 0040-6031
Język:
angielski
Rok wydania:
2020
Opis bibliograficzny:
Kaczkowska E., Wawer J., Tyczyńska M., Jóźwiak M., Boruń A., Krakowiak J.: The hydration properties of protein stabilizer, trimethylamine-N-oxide in aqueous solutions of N-methylacetamide – The volumetric and compressibility studies between 288.15 and 308.15 K// THERMOCHIMICA ACTA -Vol. 685, (2020), s.1-6
DOI:
Cyfrowy identyfikator dokumentu elektronicznego (otwiera się w nowej karcie) 10.1016/j.tca.2020.178535
Bibliografia: test
  1. doi:10.1016/J.MOLLIQ.2019.01.086. otwiera się w nowej karcie
  2. M.M.H. Bhuiyan, A.W. Hakin, J.L. Liu, Densities, specific heat capacities, apparent and partial molar volumes and heat capacities of glycine in aqueous solutions of formamide, acetamide, and N,N-Dimethylacetamide at T = 298.15 K and ambient pressure, J. Solution Chem. 39 (2010) 877-896. doi:10.1007/s10953-010-9540-y. otwiera się w nowej karcie
  3. E. Kaczkowska, J. Wawer, M. Tyczyńska, M. Jóźwiak, J. Krakowiak, The interaction parameters for solutions of n-butylurea in aqueous solutions of NMA -the volumetric and compressibility studies between 288.15 K and 308.15 K., J. Mol. Liq. submitted (2019). otwiera się w nowej karcie
  4. C. Liu, L. Zhou, R. Lin, Interactions of some amino acids with aqueous N,N- dimethylacetamide solutions at 298.15 and 308.15 K: A volumetric approach, J. Solution Chem. 36 (2007) 923-937. doi:10.1007/s10953-007-9158-x. otwiera się w nowej karcie
  5. J. Krakowiak, M. Krajewska, J. Wawer, Monitoring of lysozyme thermal denaturation by volumetric measurements and nanoDSF technique in the presence of N-butylurea, J. Biol. Phys. (2019). doi:10.1007/s10867-019-09521-9. otwiera się w nowej karcie
  6. A. Panuszko, P. Bruździak, J. Zielkiewicz, D. Wyrzykowski, J. Stangret, Effects of Urea and Trimethylamine-N -oxide on the Properties of Water and the Secondary Structure of Hen Egg White Lysozyme, J. Phys. Chem. B. 113 (2009) 14797-14809. doi:10.1021/jp904001m. otwiera się w nowej karcie
  7. P. Bruździak, A. Panuszko, M. Jourdan, J. Stangret, Protein thermal stabilization in aqueous solutions of osmolytes, Acta Biochim. Pol. 63 (2016) 65-70. doi:10.18388/abp.2014_950. otwiera się w nowej karcie
  8. B.J. Bennion, V. Daggett, Counteraction of urea-induced protein denaturation by 11 otwiera się w nowej karcie
  9. trimethylamine N-oxide: A chemical chaperone at atomic resolution, Proc. Natl. Acad. otwiera się w nowej karcie
  10. Sci. 101 (2004) 6433-6438. doi:10.1073/pnas.0308633101. otwiera się w nowej karcie
  11. G. Stirnemann, E. Duboué-Dijon, D. Laage, Ab Initio Simulations of Water Dynamics in Aqueous TMAO Solutions: Temperature and Concentration Effects, J. Phys. Chem. otwiera się w nowej karcie
  12. B. 121 (2017) 11189-11197. doi:10.1021/acs.jpcb.7b09989. otwiera się w nowej karcie
  13. D. Markthaler, J. Zeman, J. Baz, J. Smiatek, N. Hansen, Validation of Trimethylamine- N -oxide (TMAO) Force Fields Based on Thermophysical Properties of Aqueous TMAO Solutions, J. Phys. Chem. B. 121 (2017) 10674-10688. doi:10.1021/acs.jpcb.7b07774. otwiera się w nowej karcie
  14. J. Hunger, K.-J. Tielrooij, R. Buchner, M. Bonn, H.J. Bakker, Complex Formation in Aqueous Trimethylamine-N -oxide (TMAO) Solutions, J. Phys. Chem. B. 116 (2012) 4783-4795. doi:10.1021/jp212542q. otwiera się w nowej karcie
  15. C.J. Sahle, M.A. Schroer, I. Juurinen, J. Niskanen, Influence of TMAO and urea on the structure of water studied by inelastic X-ray scattering, Phys. Chem. Chem. Phys. 18 (2016) 16518-16526. doi:10.1039/C6CP01922F. otwiera się w nowej karcie
  16. E. Kaczkowska, J. Wawer, M. Tyczyńska, M. Jóźwiak, J. Krakowiak, The hydration of selected biologically relevant molecules -the temperature effect on apparent molar volume and compression, J. Mol. Liq. 274 (2019) 345-352. doi:10.1016/j.molliq.2018.10.155. otwiera się w nowej karcie
  17. A. Panuszko, M. Wojciechowski, P. Bruździak, P.W. Rakowska, J. Stangret, Characteristics of hydration water around hen egg lysozyme as the protein model in aqueous solution. FTIR spectroscopy and molecular dynamics simulation, Phys. Chem. Chem. Phys. 14 (2012) 15765-15773. doi:10.1039/c2cp42229h. otwiera się w nowej karcie
  18. J. Krakowiak, J. Wawer, A. Panuszko, The hydration of the protein stabilizing agents: Trimethylamine-N-oxide, glycine and its N-methylderivatives -The volumetric and compressibility studies, J. Chem. Thermodyn. 60 (2013) 179-190. doi:10.1016/J.JCT.2013.01.023. otwiera się w nowej karcie
  19. W.G. McMillan, J.E. Mayer, The statistical thermodynamics of multicomponent systems, J. Chem. Phys. 13 (1945) 276-305. doi:10.1063/1.1724036. otwiera się w nowej karcie
  20. M. National, Printed in Great Britain Pergamon Journals Ltd . The sponge Smenospongia, (1987) 5815-5818.
  21. H. Bettin, F. Spieweck, Die Dichte des Wassers als Funktion der Temperatur nach Einführung der Internationalen Temperaturskala von 1990, PTB-Mitteilungen. 100 (1990) 195-196.
  22. Landolt-Bornstein, Neu Serie, Band 5, Molecularakustik Temperaturskala von 1990, PTB-Mitteilungen. 100 (1990) 195-196.
  23. X. Wang, Y. Tian, Y. Lu, Calorimetric and volumetric studies of the interactions of propionamide in aqueous alkan-1-ol solutions at 298.15 K, J. Solution Chem. 37 (2008) 35-44. doi:10.1007/s10953-007-9221-7. otwiera się w nowej karcie
  24. T.S. Banipal, G. Singh, B.S. Lark, Partial Molar Volumes of Transfer of Some Amino Acids from Water to Aqueous GlycerolSolutions at 25± C, J. Solution Chem. 30 (2001) 657-670. otwiera się w nowej karcie
Weryfikacja:
Politechnika Gdańska

wyświetlono 18 razy

Publikacje, które mogą cię zainteresować

Meta Tagi