Versatility of putative aromatic aminotransferases from Candida albicans. - Publikacja - MOST Wiedzy

Wyszukiwarka

Versatility of putative aromatic aminotransferases from Candida albicans.

Abstrakt

Amino acids constitute the key sources of nitrogen for growth of Candida albicans. In order to survive inside the host in different and rapidly changing environments, this fungus must be able to adapt via its expression of genes for amino acid metabolism. We analysed the ARO8, ARO9, YER152C, and BNA3 genes with regards to their role in the nutritional flexibility of C. albicans. CaAro8p is undoubtedly the most versatile enzyme among the aminotransferases investigated. It is involved in the catabolism of histidine, lysine, and aromatic amino acids as well as in L-Lys, Phe and Tyr biosynthesis. CaAro9p participates in the catabolism of aromatic amino acids and lysine at high concentrations of these compounds, with no biosynthetic role. Conversely, the CaYer152Cp catalytic potential for aromatic amino acid catabolism observed in vitro appears to be of little importance in vivo. Neither biosynthetic nor catabolic roles of CaBan3p were observed for any proteinogenic amino acid. Finally, none of the analysed aminotransferases was solely responsible for the catabolism of a single particular amino acid or its biosynthesis.

Cytowania

  • 5

    CrossRef

  • 4

    Web of Science

  • 5

    Scopus

Informacje szczegółowe

Kategoria:
Publikacja w czasopiśmie
Typ:
artykuł w czasopiśmie wyróżnionym w JCR
Opublikowano w:
FUNGAL GENETICS AND BIOLOGY nr 110, strony 26 - 37,
ISSN: 1087-1845
Język:
angielski
Rok wydania:
2018
Opis bibliograficzny:
Rząd K., Milewski S., Gabriel I.: Versatility of putative aromatic aminotransferases from Candida albicans.// FUNGAL GENETICS AND BIOLOGY. -Vol. 110, (2018), s.26-37
DOI:
Cyfrowy identyfikator dokumentu elektronicznego (otwiera się w nowej karcie) 10.1016/j.fgb.2017.11.009
Bibliografia: test
  1. Aoki, T., 1996. Antifungal azoxybacillin exhibits activity by inhibiting gene expression of sulfite reductase. Antimicrob. Agents Chemother. 40, 127-132. otwiera się w nowej karcie
  2. Brock, M., 2009. Fungal metabolism in host niches. Curr. Opin. Microbiol. 12, 371-376. otwiera się w nowej karcie
  3. Brunke, S., Seider, K., Almeida, R.S., Heyken, A., Fleck, C.B., Brock, M., Barz, D., Rupp, S., Hube, B., 2010. Candida glabrata tryptophan-based pigment production via the Ehrlich pathway. Mol. Microbiol. 76, 25-47. otwiera się w nowej karcie
  4. Brunke, S., Seider, K., Richter, M.E., Bremer-Streck, S., Ramachandra, S., Kiehntopf, M., Brock, M., Hube, B., 2014. Histidine degradation via an aminotransferase increases the nutritional flexibility of Candida glabrata. Eukaryot. Cell 13, 758-765. otwiera się w nowej karcie
  5. Bulfer, S.L., Brunzelle, J.S., Trievel, R.C., 2013. Crystal structure of Saccharomyces cere- visiae Aro8, a putative α-aminoadipate aminotransferase. Protein Sci. 22, 1417-1424. otwiera się w nowej karcie
  6. Gabriel, I., Kur, K., Laforce-Nesbitt, S.S., Pulickal, A.S., Bliss, J.M., Milewski, S., 2014. Phenotypic consequences of LYS4 gene disruption in Candida albicans. Yeast 31, 299-308. otwiera się w nowej karcie
  7. Gabriel, I., Milewski, S., 2016. Characterization of recombinant homocitrate synthase from Candida albicans. Protein Expr. Purif. 125, 7-18. otwiera się w nowej karcie
  8. Gabriel, I., Vetter, N.D., Palmer, D.R., Milewska, M.J., Wojciechowski, M., Milewski, S., 2013. Homoisocitrate dehydrogenase from Candida albicans: properties, inhibition, and targeting by an antifungal pro-drug. FEMS Yeast Res. 13, 143-155. otwiera się w nowej karcie
  9. Gilardi, G.L., 1965. Nutrition of systemic and subcutaneous pathogenic fungi. Bacteriol. Rev. 29, 406-424. otwiera się w nowej karcie
  10. Gillum, A.M., Tsay, E.Y., Kirsch, D.R., 1984. Isolation of the Candida albicans gene for orotidine-5′-phosphate decarboxylase by complementation of S. cerevisiae ura3 and E. coli pyrF mutations. Mol. Gen. Genet. 198, 179-182. otwiera się w nowej karcie
  11. Groll, A.H., Lumb, J., 2012. New developments in invasive fungal disease. Fut. Microbiol. 7, 179-184. otwiera się w nowej karcie
  12. Hazelwood, L.A., Daran, J.M., van Maris, A.J., Pronk, J.T., Dickinson, J.R., 2008. The Ehrlich pathway for fusel alcohol production: a century of research on Saccharomyces cerevisiae metabolism. Appl. Environ. Microbiol. 74, 2259-2266. otwiera się w nowej karcie
  13. Hébert, A., Casaregola, S., Beckerich, J.-M., 2011. Biodiversity in sulfur metabolism in hemiascomycetous yeasts. FEMS Yeast Res. 11, 366-378. otwiera się w nowej karcie
  14. Iraqui, I., Vissers, S., Cartiaux, M., Urrestarazu, A., 1998. Characterisation of Saccharomyces cerevisiae ARO8 and ARO9 genes encoding aromatic aminotransferases I and II reveals a new aminotransferase subfamily. Mol. Gen. Genet. 257, 238-248. otwiera się w nowej karcie
  15. Jastrzębowska, K., Gabriel, I., 2015. Inhibitors of amino acids biosynthesis as antifungal agents. Amino Acids 47, 227-249. otwiera się w nowej karcie
  16. King, R.D., Rowland, J., Oliver, S.G., Young, M., Aubrey, W., Byrne, E., Liakata, M., Markham, M., Pir, P., Soldatova, L.N., Sparkes, A., Whelan, K.E., Clare, A., 2009. The automation of science. Science 5923, 85-89. otwiera się w nowej karcie
  17. Kingsbury, J.M., Yang, Z., Ganous, T.M., Cox, G.M., McCusker, J.H., 2004. Novel chimeric spermidine synthase-saccharopine dehydrogenase gene (SPE3-LYS9) in the human pathogen Cryptococcus neoformans. Eukaryot. Cell 3, 752-763. otwiera się w nowej karcie
  18. Kinzel, J.J., Winston, M.K., Bhattacharjee, J.K., 1983. Role of L-lysine-alpha-ketoglutarate aminotransferase in catabolism of lysine as a nitrogen source for Rhodotorula glutinis. J. Bacteriol. 155, 417-419. otwiera się w nowej karcie
  19. Kur, K., Gabriel, I., Morschhäuser, J., Barchiesi, F., Spreghini, E., Milewski, S., 2010. Disruption of homocitrate synthase genes in Candida albicans affects growth but not virulence. Mycopathologia 170, 397-402. otwiera się w nowej karcie
  20. Large, P., 1986. Degradation of organic nitrogen compounds by yeasts. Yeast 2, 1-34. otwiera się w nowej karcie
  21. Li, Y.F., Bao, W.G., 2007. Why do some yeast species require niacin for growth? Different modes of NAD synthesis. FEMS Yeast Res. 7, 657-664. otwiera się w nowej karcie
  22. López-Martínez, R., 2010. Candidosis, a new challenge. Clin. Dermatol. 28, 178-184. otwiera się w nowej karcie
  23. Martinez, P., Ljungdahl, P.O., 2005. Divergence of Stp1 and Stp2 transcription factors in Candida albicans places virulence factors required for proper nutrient acquisition under amino acid control. Mol. Cell. Biol. 25, 9435-9446. otwiera się w nowej karcie
  24. Miceli, M.H., Díaz, J.A., Lee, S.A., 2011. Emerging opportunistic yeast infections. Lancet Infect. Dis. 11, 142-151. otwiera się w nowej karcie
  25. Milewska, M.J., Prokop, M., Gabriel, I., Wojciechowski, M., Milewski, S., 2012. Antifungal activity of homoaconitate and homoisocitrate analogs. Molecules 17, 14022-14036. otwiera się w nowej karcie
  26. Panozzo, C., Nawara, M., Suski, C., Kucharczyk, R., Skoneczny, M., Becam, A.M., Rytka, J., Herbert, C.J., 2002. Aerobic and anaerobic NAD+ metabolism in Saccharomyces cerevisiae. FEBS Lett. 517, 97-102. otwiera się w nowej karcie
  27. Pirkov, I., Norbeck, J., Gustafsson, L., Albers, E., 2008. A complete inventory of all en- zymes in the eukaryotic methionine salvage pathway. FEBS J. 275, 4111-4120. otwiera się w nowej karcie
  28. Preuss, J., Hort, W., Lang, S., Netsch, A., Rahlfs, S., Lochnit, G., Jortzik, E., Becker, K., Mayser, P.A., 2013. Characterization of tryptophan aminotransferase 1 of Malassezia furfur, the key enzyme in the production of indolic compounds by M. furfur. Exp. Dermatol. 22, 736-741. otwiera się w nowej karcie
  29. Priest, S.J., Lorenz, M.C., 2015. Characterization of virulence-related phenotypes in Candida species of the CUG clade. Eukaryot. Cell 14, 931-940. otwiera się w nowej karcie
  30. Reuss, O., Vik, A., Kolter, R., Morschhäuser, J., 2004. The SAT1 flipper, an optimized tool for gene disruption in Candida albicans. Gene 341, 119-127.
  31. Rząd, K., Gabriel, I., 2015. Characterization of two aminotransferases from Candida al- bicans. Acta Biochim. Pol. 62, 903-912. otwiera się w nowej karcie
  32. Sasse, C., Schillig, R., Dierolf, F., Weyler, M., Schneider, S., Mogavero, S., Rogers, D.P., Morschhäuser, J., 2011. The transcription factor Ndt80 does not contribute to Mrr1-, Tac1-, and Upc2-mediated fluconazole resistance in Candida albicans. PLoS ONE 9, e25623. otwiera się w nowej karcie
  33. Schöbel, F., Jacobsen, I.D., Brock, M., 2010. Evaluation of lysine biosynthesis as an an- tifungal drug target: biochemical characterization of Aspergillus fumigatus homocitrate synthase and virulence studies. Eukaryot. Cell 9, 878-893. otwiera się w nowej karcie
  34. Tan, I.K., Gajra, B., 2006. Plasma and urine amino acid profiles in a healthy adult po- pulation of Singapore. Ann. Acad. Med. Singap. 35, 468-475. otwiera się w nowej karcie
  35. Urrestarazu, A., Vissers, S., Iraqui, I., Grenson, M., 1998. Phenylalanine-and tyrosine- auxotrophic mutants of Saccharomyces cerevisiae impaired in transamination. Mol. Gen. Genet. 257, 230-237. otwiera się w nowej karcie
  36. Wallach, D.P., 1961. Studies on the GABA pathway II. The lack of effect of pyridoxal phosphate on GABA-KGA transaminase inhibition induced by amino-oxyacetic acid. Biochem. Pharmacol. 8, 328-331. otwiera się w nowej karcie
  37. Wogulis, M., Chew, E.R., Donohoue, P.D., Wilson, D.K., 2008. Identification of formyl kynurenine formamidase and kynurenine aminotransferase from Saccharomyces cer- evisiae using crystallographic, bioinformatic and biochemical evidence. Biochemistry 47, 1608-1621. otwiera się w nowej karcie
  38. Xu, H., Andi, B., Qian, J., West, A.H., Cook, P.F., 2006. The α-aminoadipate pathway for lysine biosynthesis in fungi. Cell Biochem. Biophys. 46, 43-64. otwiera się w nowej karcie
  39. Yamaki, H., Yamaguchi, M., Imamura, H., Suzuki, H., Nishimura, T., Saito, H., Yamaguchi, H., 1990. The mechanism of antifungal action of (S)-2-amino-4-oxo-5- hydroxypentanoic acid, RI-331: the inhibition of homoserine dehydrogenase in Saccharomyces cerevisiae. Biochem. Biophys. Res. Commun. 168, 837-843. otwiera się w nowej karcie
  40. Ye, Z.H., Garrad, R.C., Winston, M.K., Bhattacharjee, J.K., 1991. Use of alpha-aminoa- dipate and lysine as sole nitrogen source by Schizosaccharomyces pombe and selected pathogenic fungi. J. Basic Microbiol. 31, 149-156. otwiera się w nowej karcie
Weryfikacja:
Politechnika Gdańska

wyświetlono 26 razy

Publikacje, które mogą cię zainteresować

Meta Tagi