Filtry
wszystkich: 4
Wyniki wyszukiwania dla: B-GALAKTOZYDAZA
-
Cloning, expression, and purification of a recombinant cold-adapted β-galactosidase from antarctic bacterium Pseudoalteromonas sp. 22b
PublikacjaAntarktyczny szczep, gram-ujemnych bakterii Pseudoalteromonas sp. 22b, wyizolowanych z przewodu pokarmowego kryla z gatunku Thyssanoessa macrura, jest producentem wewnątrzkomórkowej zimnolubnej beta-galaktozydazy. Białko to jest homotetramerem, w którym każda z jednostek monomeru zbudowana jest z 1028 reszt aminokwasowych. Gen kodujący ten enzym został sklonowany i eksprymowany w komórkach E. coli. Następnie z zastosowaniem procedury...
-
Immobilized preparation of cold-adapted and halotolerant Antarctic β-galactosidase as a highly stable catalyst in lactose hydrolysis
PublikacjaZimnolubna rekombinowana beta-galaktozydaza antarktycznej morskiej bakterii Pseudoalteromonas sp. 22b została immobilizowana na chitozanie za pomocą aldehydu glutarowego. Preparat immobilizowanego enzymu w przeciwieństwie do preparatu enzymu w buforze reakcyjnym nie był inhibowany przez glukozę. Immobilizacja enzymu wpłynęła na podwyższenie o 10°C optymalnej temperatury aktywności względem jego nieimmobilizowanego odpowiednika...
-
Źródła, otrzymywanie i przydatność niektórych termostabilnych enzymów w przetwórstwie skrobi i mleka
PublikacjaPrezentowane wyniki wskazują na możliwość usprawnienia produkcji syropów skrobiowych przez zastosowanie rekombinantowej alfa-amylazy z Pyrococcus woesei i termostabilnej alfa-glukozydazy z Thermus thermophilus. Wykazano także przydatność rekombinantowej, termosta-bilnej beta-galaktozydazy z Pyrococcus woesei do wytwarzania bez-laktozowego mleka i serwatki. Enzym ten wykazuje dużą termostabil-ność i znaczną aktywność w szerokim...
-
Unieruchamianie rekombinowanej beta-galaktozydazy w reakcjach katalizowanych transglutaminazą
PublikacjaTermostabilną beta-galaktozydazę wyizolowaną z Escherichia coli zawierającej gen enzymu z Pyrococcus woesei, sieciowano transgluta-minazą na żelu krzemionkowym. Otrzymany preparat wykazuje w 70 st.C aktywność hydrolizy ONPG wynoszącą 11,573 U/g nośnika. Optymalne pH i temperatura działania enzymu wynosi odpowiednio 5,5 oraz 95 st.C. Preparat unieruchomionego enzymu zachowuje około 70 % początkowej aktywności po 1 godzinie inkubacji...