Wyniki wyszukiwania dla: TERMOSTABILNE BIAŁKA

• Two highly thermostable paralogous single-stranded DNA-binding proteins from Thermoanaerobacter tengcongensis

  Publikacja

  • M. Olszewski
  • M. Mickiewicz
  • J. Kur

  - ARCHIVES OF MICROBIOLOGY - Rok 2008

  The thermophilic bacterium Thermoanaerobacter tengcongensis has two single-stranded DNA-binding (SSB) proteins, designated TteSSB2 and TteSSB3. In a SSB complementation assay in Escherichia coli, only TteSSB3 took over the in vivo function of EcoSSB. We have cloned the ssb genes obtained by PCR and have developed E. coli overexpression systems. The TteSSB2 and TteSSB3 consist of 153 and 150 amino acids with a calculated molecular...

  Pełny tekst do pobrania w serwisie zewnętrznym

• Bacterial SSB-like proteins of family Deinococcaceae - indentification, isolation, obtaining, purification and molecular characteristic

  Publikacja

  • P. Filipkowski
  • J. Kur
  • A. Duraj-Thatte
  • A. Dibowska
  • M. Durajczyk
  • M. Koziatek
  • N. Żołądkowicz

  - JOURNAL OF BIOTECHNOLOGY - Rok 2007

  Większość poznanych białek SSB jest aktywna w formie homotetramerycznej. Od 2002 roku znane są białka organizmów ekstremofilnych. Scharakteryzowano białka mikroorganizmów rodziny Deinococaceae. Uzyskane termostabilne białka stanowią atrakcyjną alternatywę w stosunku do znanych białek SSB w metodach diagnostyki molekularnej, technikach biologii molekularnej i analityce.

  Pełny tekst do pobrania w serwisie zewnętrznym

• Novel thermostable single-stranded DNA-binding protein (SSB) from Deinococcus geothermalis

  Publikacja

  • P. Filipkowski
  • A. Duraj-Thatte
  • J. Kur

  - ARCHIVES OF MICROBIOLOGY - Rok 2006

  W celu zbadania właściwości biochemicznych białka wiążącego się do jednoniciowego DNA (SSB) pochodzącego z Deinococcus geothermalis (DgeSSB), sklonowano gen ssb otrzymany w reakcji PCR, a następnie uzyskano wydajną biosyntezę białka DgeSSB. Gen składa się z 900 par zasad, kodujących białko złożone z 300 reszt aminokwasowych, o wyliczonej masie molekularnej równej 32.45 kDa. Sekwencja aminokwasowa wykazuje 43, 44% i 75% identyczności...

  Pełny tekst do pobrania w serwisie zewnętrznym

• Niektóre przyczyny unikatowej oporności cieplnej hipertermofili

  Publikacja

  • B. Grzybowska
  • J. Synowiecki

  - BioTechnologia - Rok 2003

  Wyjątkowa odporność cieplna hipertermofili stanowiących dogodne źródło termostabilnych enzymów wynika z niewielkich zmian budowy cząsteczek białek i kwasów nukleinowych oraz modyfikacji błon biologicznych. Przeżycie komórek hipertermofili w podwyższonych temperaturach umożliwia także synteza białek szoku cieplnego i rozmaitych substancji stabilizujących cząsteczki oraz szybka resynteza szczególnie termostabilnych intermediatów...