Celem pracy było zmniejszenie rozpuszczalności folii chitozanowo-żelatynowych w środowisku wodnym o różnym pH, poprzez usieciowanie składników przy użyciu transglutaminazy. Niemodyfikowane enzymatycznie folie rozpuszczały się w temperaturze pokojowej w 86 i 64% odpowiednio w buforze o pH 3 i 6. Ich rozpuszczalność została ograniczona do 19-23% po usieciowaniu polimerów enzymem w stężeniu 0.2mg/ml filmotwórczego roztworu. Enzymatycznie...

Termostabilną beta-galaktozydazę wyizolowaną z Escherichia coli zawierającej gen enzymu z Pyrococcus woesei, sieciowano transgluta-minazą na żelu krzemionkowym. Otrzymany preparat wykazuje w 70 st.C aktywność hydrolizy ONPG wynoszącą 11,573 U/g nośnika. Optymalne pH i temperatura działania enzymu wynosi odpowiednio 5,5 oraz 95 st.C. Preparat unieruchomionego enzymu zachowuje około 70 % początkowej aktywności po 1 godzinie inkubacji...

Celem pracy była enzymatyczna modyfikacja folii otrzymanych z żelatyny rybnej. Źródłem żelatyny były surowe i wędzone skóry łososia. Stwierdzono, że czas żelowania roztworu żelatyny ulegał skróceniu w obecności transglutaminazy w badanym zakresie 0,1-0,2 mg/ml. Enzymatyczne modyfikacje prowadziły do obniżenia rozpuszczalności folii, jednakże w różnym stopniu zależnym od źródła białka. Obecność DTT lub cysteiny w mieszaninie reakcyjnej...

Celem pracy było zbadanie podatności usieciowanych folii opakowaniowych z naturalnych polimerów na enzymatyczną hydrolizę. Niemodyfikowane folie żelatynowe były całkowicie hydrolizowane przez pepsynę i proteinazę N oraz w 60% przez pepsynę. Sieciowania przy użyciu transglutaminazy lub EDC zmiejszyło podatność folii na hydrolizę tylko przez pepsynę. Obecność chitozanu w dwuskładnikowych foliach modyfkownych EDC zmniejszyła stopień...

Celem pracy było ustalenie optymalnych warunków otrzymywania żelatyny ze skór dorsza bałtyckiego oraz modyfikacja enzymatyczna właściwości tego białka. Rybna żelatyna usieciowana przy użyciu transglutaminazy tworzy żele, które nie topią się nawet podczas ogrzewania w temperaturze 100C.