Abstract
Wykazano, że termofilna bakteria Thermus ruber jest źródłem syntazy trehalozy,katalizującej wewnątrzcząsteczkową transglikozylację maltozy. Wymieniony enzym przejawia największą aktywność w temp. 65 st. C przy pH 6,5. Najlepszą wydajność syntazy trehalozy uzyskiwano podczas hodowli bakterii w 55 st. C na podłożu zawierającym 0,5% peptonu 0,1% wyciągu drożdżowego i 0,5% maltozy lub skrobi.
Authors (2)
Cite as
Full text
download paper
downloaded 95 times
- Publication version
- Accepted or Published Version
- License
- open in new tab
Keywords
Details
- Category:
- Articles
- Type:
- artykuł w czasopiśmie z listy filadelfijskiej
- Published in:
-
BioTechnologia
pages 168 - 176,
ISSN: 0860-7796 - Publication year:
- 2008
- Bibliographic description:
- Sinkiewicz I., Synowiecki J.: Ocena przydatności bakterii Thermus ruber jako źródła syntazy trehalozy// BioTechnologia. -., nr. nr 1=80 (2008), s.168-176
- Bibliography: test
-
- Rys. 1. Chromatogram (HPLC) produktów (glukoza-Glu, trehaloza-Tre) uzyskanych po 15 min (A) oraz 120 min (B) konwersji maltozy (Mal) katalizowanej bia³kami komórkowymi Thermus ruber w temp. open in new tab
- Wolska-Mitaszko B., (2001), Biotechnologia, 2, 36-53. open in new tab
- Richards A. B., Krakowka S., Dexter L. B., Schmid H., Wolterbeek A. P. M., Waalkens-Berendsen D. H., Arai S., Kurimoto M., (2002), Food Chem. Toxicol., 40, 871-898. open in new tab
- Crove J. H., Crove L. M., (2000), Nature Biotechnol., 18, 145-147. open in new tab
- Schiraldi C., Di Lernia I., de Rosa M., (2002), Trends Biotechnol., 20, 420-425. open in new tab
- Roser B., (1991), Trends Food Sci. Technol., 2, 166-169. open in new tab
- Zdzieb³o A., Synowiecki J., (2005), Medycyna Wet., 61(1), 31-34.
- Yoshikawa Y., Matsumoto K., Nagata K., Sato T., (1994), Biosci. Biotech. Biochem., 58, 1226-1230. open in new tab
- Koen A. L., de Smet A., Weston A., Brown I. N., Young D. B., Robertson D. B., (2000), Microbiology, 146, 199-208.
- Ma Y., Xue L., Sun D. W., (2006), J. Food Eng., 77, 342-347. open in new tab
- Di Lernia I., Morana A., Ottombrino A., Fusco S., Rossi M., de Rosa M., (1998), Extremophiles, 2, 409-416. open in new tab
- Seto A., Yoshijima H., Toyomasu K., Ogawa H. O., Kakuta H., Hosono K., Ueda K., Beppu T., (2004), Appl. Microbiol. Biotechnol., 64, 794-799.
- Nishimoto T., Nakada T., Chaen H., Fukuda S., Sugimoto T., Kurimoto M., Tsujisaka Y., (1996), Bio- sci. Biotech. Biochem., 60, 835-839. open in new tab
- Nishimoto T., Nakano M., Nakada T., Chaen H., Fukuda S., Sugimoto T., Kurimoto M., Tsujisaka Y., (1996), Biosci. Biotech. Biochem., 60, 640-644. open in new tab
- Bradford M., (1976), Anal. Biochem., 72, 248-254. open in new tab
- Kato M., Miura Y., Kettoku M., Shindo K., Iwamatsu A., Koabyashi K., (1996), Biosci. Biotech. Bio- chem., 60, 263-266.
- Koh S., Shin H. J., Kim J. S., Lee D. S., Lee S. Y., (1998), Biotechnol. Lett., 20, 757-761. open in new tab
- Zdzieb³o A., Synowiecki J., (2006), Food Chem., 96, 8-13. open in new tab
- Kim P., (2004), Appl. Microbiol. Biotechnol., 65, 243-249. open in new tab
- Spanevello M. D., Patel B. K. C., (2004), FEMS Microbiol. Ecol., 50, 63-73. open in new tab
- Verified by:
- Gdańsk University of Technology
seen 142 times