Wyszukiwarka
Abstrakt
Wykazano, że termofilna bakteria Thermus ruber jest źródłem syntazy trehalozy,katalizującej wewnątrzcząsteczkową transglikozylację maltozy. Wymieniony enzym przejawia największą aktywność w temp. 65 st. C przy pH 6,5. Najlepszą wydajność syntazy trehalozy uzyskiwano podczas hodowli bakterii w 55 st. C na podłożu zawierającym 0,5% peptonu 0,1% wyciągu drożdżowego i 0,5% maltozy lub skrobi.
Cytuj jako
Pełna treść
pobierz publikację
pobrano 95 razy
- Wersja publikacji
- Accepted albo Published Version
- Licencja
-
otwiera się w nowej karcie
Słowa kluczowe
Informacje szczegółowe
- Kategoria:
- Publikacja w czasopiśmie
- Typ:
- artykuł w czasopiśmie z listy filadelfijskiej
- Opublikowano w:
-
BioTechnologia
strony 168 - 176,
ISSN: 0860-7796 - Rok wydania:
- 2008
- Opis bibliograficzny:
- Sinkiewicz I., Synowiecki J.: Ocena przydatności bakterii Thermus ruber jako źródła syntazy trehalozy// BioTechnologia. -., nr. nr 1=80 (2008), s.168-176
- Bibliografia: test
-
więcej (20) mniej
- Rys. 1. Chromatogram (HPLC) produktów (glukoza-Glu, trehaloza-Tre) uzyskanych po 15 min (A) oraz 120 min (B) konwersji maltozy (Mal) katalizowanej bia³kami komórkowymi Thermus ruber w temp. otwiera się w nowej karcie
- Wolska-Mitaszko B., (2001), Biotechnologia, 2, 36-53. otwiera się w nowej karcie
- Richards A. B., Krakowka S., Dexter L. B., Schmid H., Wolterbeek A. P. M., Waalkens-Berendsen D. H., Arai S., Kurimoto M., (2002), Food Chem. Toxicol., 40, 871-898. otwiera się w nowej karcie
- Crove J. H., Crove L. M., (2000), Nature Biotechnol., 18, 145-147. otwiera się w nowej karcie
- Schiraldi C., Di Lernia I., de Rosa M., (2002), Trends Biotechnol., 20, 420-425. otwiera się w nowej karcie
- Roser B., (1991), Trends Food Sci. Technol., 2, 166-169. otwiera się w nowej karcie
- Zdzieb³o A., Synowiecki J., (2005), Medycyna Wet., 61(1), 31-34.
- Yoshikawa Y., Matsumoto K., Nagata K., Sato T., (1994), Biosci. Biotech. Biochem., 58, 1226-1230. otwiera się w nowej karcie
- Koen A. L., de Smet A., Weston A., Brown I. N., Young D. B., Robertson D. B., (2000), Microbiology, 146, 199-208.
- Ma Y., Xue L., Sun D. W., (2006), J. Food Eng., 77, 342-347. otwiera się w nowej karcie
- Di Lernia I., Morana A., Ottombrino A., Fusco S., Rossi M., de Rosa M., (1998), Extremophiles, 2, 409-416. otwiera się w nowej karcie
- Seto A., Yoshijima H., Toyomasu K., Ogawa H. O., Kakuta H., Hosono K., Ueda K., Beppu T., (2004), Appl. Microbiol. Biotechnol., 64, 794-799.
- Nishimoto T., Nakada T., Chaen H., Fukuda S., Sugimoto T., Kurimoto M., Tsujisaka Y., (1996), Bio- sci. Biotech. Biochem., 60, 835-839. otwiera się w nowej karcie
- Nishimoto T., Nakano M., Nakada T., Chaen H., Fukuda S., Sugimoto T., Kurimoto M., Tsujisaka Y., (1996), Biosci. Biotech. Biochem., 60, 640-644. otwiera się w nowej karcie
- Bradford M., (1976), Anal. Biochem., 72, 248-254. otwiera się w nowej karcie
- Kato M., Miura Y., Kettoku M., Shindo K., Iwamatsu A., Koabyashi K., (1996), Biosci. Biotech. Bio- chem., 60, 263-266.
- Koh S., Shin H. J., Kim J. S., Lee D. S., Lee S. Y., (1998), Biotechnol. Lett., 20, 757-761. otwiera się w nowej karcie
- Zdzieb³o A., Synowiecki J., (2006), Food Chem., 96, 8-13. otwiera się w nowej karcie
- Kim P., (2004), Appl. Microbiol. Biotechnol., 65, 243-249. otwiera się w nowej karcie
- Spanevello M. D., Patel B. K. C., (2004), FEMS Microbiol. Ecol., 50, 63-73. otwiera się w nowej karcie
- Weryfikacja:
- Politechnika Gdańska
wyświetlono 142 razy