Activity and primary characterization of enzyme from Thermus ruber cells catalyzing conversion of maltose into trehalose - Publikacja - MOST Wiedzy

Twoje konto

zaloguj

Wyszukiwarka

Activity and primary characterization of enzyme from Thermus ruber cells catalyzing conversion of maltose into trehalose

Abstrakt

Termofilna bakteria Thermus ruber wytwarza syntazę trehalozy użyteczną do jednoetapowego przekształcania maltozy w trehalozę. Enzym ten wykazuje największą aktywność w temperaturze 65 C przy pH 6,5. Największą wydajność wytwarzania enzymu osiągano podczas hodowli drobnoustroju w temp. 55 stC w podłożu zawierającym 0,5% peptonu,0,1% ekstraktu drożdżowego oraz 0,% maltozy lub skrobi.

Cytowania

  • 0

    CrossRef

  • 0

    Web of Science

  • 1

    Scopus

Autorzy (2)

Cytuj jako

Pełna treść

pobierz publikację
pobrano 18 razy
Wersja publikacji
Accepted albo Published Version
Licencja
Copyright (2009 Wiley Periodicals, Inc.)

Słowa kluczowe

Informacje szczegółowe

Kategoria:
Publikacja w czasopiśmie
Typ:
artykuł w czasopiśmie wyróżnionym w JCR
Opublikowano w:
JOURNAL OF FOOD BIOCHEMISTRY nr 33, strony 122 - 133,
ISSN: 0145-8884
Język:
angielski
Rok wydania:
2009
Opis bibliograficzny:
Sinkiewicz I., Synowiecki J.: Activity and primary characterization of enzyme from Thermus ruber cells catalyzing conversion of maltose into trehalose// JOURNAL OF FOOD BIOCHEMISTRY. -Vol. 33, (2009), s.122-133
DOI:
Cyfrowy identyfikator dokumentu elektronicznego (otwiera się w nowej karcie) 10.1111/j.1745-4514.2008.00208.x
Bibliografia: test
  1. ASTHANA, R.K., SRIVASTAVA, S., SINGH, A.P., KAYASTHA, A.M. and SINGH, S.P. 2005. Identification of maltooligosyltrehalose synthase and maltooligosyltrehalose trehalohydrolase enzymes catalysing trehalose biosynthesis in Anabaena 7120 exposed to NaCl stress. J. Plant Physiol. 162, 1030-1037. otwiera się w nowej karcie
  2. BRADFORD, M.M. 1976. A rapid and sensitive method for quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal. Biochem. 72, 248-254. otwiera się w nowej karcie
  3. CROWE, J.H. and CROWE, L.M. 2000. Preservation of mammalian cells, learning of nature's tricks. Nat. Biotechnol. 18, 145-147. otwiera się w nowej karcie
  4. CROWE, J.H., CROWE, L.M., CARPENTER, J.F., RUDOLPH, A.S., WISTROM, C.A., SPARGO, B.J. and ANCHORDOGNY, T.J. 1988. Interactions of sugars with membranes. Biochim. Biophys. Acta 947, 367-384. otwiera się w nowej karcie
  5. DI LERNIA, I., MORANA, A., OTTOMBRINO, A., FUSCO, S., ROSSI, M. and DE ROSA, M. 1998. Enzymes from Sulfolobus shibatae for the production of trehalose and glucose from starch. Extremophiles 2, 409- 416. otwiera się w nowej karcie
  6. KOEN, A.L., DE SMET, K.A.L., WESTON, A., BROWN, I.N., YOUNG, D.B. and ROBERTSON, B.D. 2000. Three pathways for trehalose bio- synthesis in mycobacteria. Microbiology 146, 199-208.
  7. KOH, S., SHIN, H.-J., KIM, J.S., LEE, D.-S. and LEE, S.Y. 1998. Trehalose synthesis from maltose by a thermostable trehalose synthase from Thermus caldophilus. Biotechnol. Lett. 20, 757-761. otwiera się w nowej karcie
  8. MA, Y., XUE, L. and SUN, D.-W. 2006. Characteristics of trehalose synthase from permeabilized Pseudomonas putida cells and its application in converting maltose into trehalose. J. Food Eng. 77, 342-347. otwiera się w nowej karcie
  9. NISHIMOTO, T., NAKADA, T., CHAEN, H., FUKUDA, S., SUGIMOTO, T., KURIMOTO, M. and TSUJISAKA, Y. 1996a. Purification and char- acterization of a thermostable trehalose synthase from Thermus aquati- cus. Biosci. Biotechnol. Biochem. 60, 835-839. otwiera się w nowej karcie
  10. NISHIMOTO, T., NAKANO, M., NAKADA, T., CHAEN, H., FUKUDA, S., SUGIMOTO, T., KURIMOTO, M. and TSUJISAKA, Y. 1996b. Purifi- cation and properties of a novel enzyme, trehalose synthase, from Pimelobacter sp. R48. Biosci. Biotechnol. Biochem. 60, 640-644. otwiera się w nowej karcie
  11. OHGUCHI, M., KUBOTA, N., WADA, T., YOSHINAGA, K., URITANI, M. and YAGISAWA, M. 1997. Purification and properties of trehalose- synthesising enzyme from Pseudomonas sp. F1. J. Ferment. Bioeng. 84, 358-360. otwiera się w nowej karcie
  12. PORTMANN, M.O. and BIRCH, G.G. 1995. Sweet taste and solution prop- erties of a,a-trehalose. J. Sci. Food Agric. 69, 275-281. otwiera się w nowej karcie
  13. RICHARDS, A.B., KRAKOWKA, S., DEXTER, L.B., SCHMID, H., WOLTERBEEK, A.P.M., WAALKENS-BERENDSEN, D.H., ARAI, S. and KURIMOTO, M. 2002. Trehalose: A review of properties, history of use and human tolerance, and results of multiple safety studies. Food Chem. Toxicol. 40, 871-898. otwiera się w nowej karcie
  14. ROSER, B. 1991. Trehalose, a new approach to premium dried foods. Trends Food Sci. Technol. 2, 166-169. otwiera się w nowej karcie
  15. SCHIRALDI, C., DI LERNIA, I. and DE ROSA, M. 2002. Trehalose produc- tion: Exploiting novel approaches. Trends Biotechnol. 20, 420-425. otwiera się w nowej karcie
  16. SINGER, M.A. and LINDQUIST, S. 1998. Multiple effects of trehalose on protein folding in vitro and in vivo. Mol. Cell 1, 639-648. otwiera się w nowej karcie
  17. ZDZIEBLO, A. and SYNOWIECKI, J. 2006. Production of trehalose by intramolecular transglucosylation of maltose catalysed by a new enzyme from Thermus thermophilus HB-8. Food Chem. 96, 8-13. otwiera się w nowej karcie
Weryfikacja:
Politechnika Gdańska

wyświetlono 97 razy

Publikacje, które mogą cię zainteresować

Ocena przydatności bakterii Thermus ruber jako źródła syntazy trehalozy

2008

Charakterystyka bakterii rodzaju Thermus i ich przydatność w biotechnologii

2009

Production of trehalose by intramolecular transglucosylation of maltose catalysed by a new enzyme from Thermus thermophilus hb-8

2006

Funkcje fizjologiczne i możliwości zastosowań trehalozy

2005
Meta Tagi