Rok 2007

• Bacterial SSB-like proteins of family Deinococcaceae - indentification, isolation, obtaining, purification and molecular characteristic

  Publikacja

  • P. Filipkowski
  • J. Kur
  • A. Duraj-Thatte
  • A. Dibowska
  • M. Durajczyk
  • M. Koziatek
  • N. Żołądkowicz

  - JOURNAL OF BIOTECHNOLOGY - Rok 2007

  Większość poznanych białek SSB jest aktywna w formie homotetramerycznej. Od 2002 roku znane są białka organizmów ekstremofilnych. Scharakteryzowano białka mikroorganizmów rodziny Deinococaceae. Uzyskane termostabilne białka stanowią atrakcyjną alternatywę w stosunku do znanych białek SSB w metodach diagnostyki molekularnej, technikach biologii molekularnej i analityce.

  Pełny tekst do pobrania w serwisie zewnętrznym

• Identification, cloning, expression, and characterizationof a highly thermostable single-stranded-DNA-binding protein (SSB) from Deinococcus murrayi

  Publikacja

  • P. Filipkowski
  • A. Duraj-Thatte
  • J. Kur

  - PROTEIN EXPRESSION AND PURIFICATION - Rok 2007

  Zidentyfikowano i scharakteryzowano białko SSB-podobne, pochodzące z Deinococcus murrayi (DmuSSB). Otrzymany w reakcji PCR fragment zawierający kompletny gen ssb sklonowano w systemie ekspresyjnym Escherichia coli. Gen składa się z 826 nt, kodujących 276 reszt aminokwasowych z wyliczoną teoretycznie masą cząsteczkową monomeru równą 30,14 kDa. DmuSSB zawiera dwie domeny wiążące jednoniciowe DNA OBna monomer I funkcjonuje jako homodimer....

  Pełny tekst do pobrania w serwisie zewnętrznym

Rok 2006

• Novel thermostable single-stranded DNA-binding protein (SSB) from Deinococcus geothermalis

  Publikacja

  • P. Filipkowski
  • A. Duraj-Thatte
  • J. Kur

  - ARCHIVES OF MICROBIOLOGY - Rok 2006

  W celu zbadania właściwości biochemicznych białka wiążącego się do jednoniciowego DNA (SSB) pochodzącego z Deinococcus geothermalis (DgeSSB), sklonowano gen ssb otrzymany w reakcji PCR, a następnie uzyskano wydajną biosyntezę białka DgeSSB. Gen składa się z 900 par zasad, kodujących białko złożone z 300 reszt aminokwasowych, o wyliczonej masie molekularnej równej 32.45 kDa. Sekwencja aminokwasowa wykazuje 43, 44% i 75% identyczności...

  Pełny tekst do pobrania w serwisie zewnętrznym