Explicit solvent repulsive scaling replica exchange molecular dynamics ( RS‐REMD ) in molecular modeling of protein‐glycosaminoglycan complexes - Publikacja - MOST Wiedzy

Wyszukiwarka

Explicit solvent repulsive scaling replica exchange molecular dynamics ( RS‐REMD ) in molecular modeling of protein‐glycosaminoglycan complexes

Abstrakt

Glycosaminoglcyans (GAGs), linear anionic periodic polysaccharides, are crucial for many biologically relevant functions in the extracellular matrix. By interacting with proteins GAGs mediate processes such as cancer development, cell proliferation and the onset of neurodegenerative diseases. Despite this eminent importance of GAGs, they still represent a limited focus for the computational community in comparison to other classes of biomolecules. Therefore, there is a lack of modeling tools designed specifically for docking GAGs. One has to rely on existing docking software developed mostly for small drug molecules substantially differing from GAGs in their basic physico-chemical properties. In this study, we present an updated protocol for docking GAGs based on the Repulsive Scaling Replica Exchange Molecular Dynamics (RS-REMD) that includes explicit solvent description. The use of this water model improved docking performance both in terms of its accuracy and speed. This method represents a significant computational progress in GAG-related research.

Cytowania

  • 8

    CrossRef

  • 0

    Web of Science

  • 7

    Scopus

Autorzy (6)

Cytuj jako

Pełna treść

pełna treść publikacji nie jest dostępna w portalu

Słowa kluczowe

Informacje szczegółowe

Kategoria:
Publikacja w czasopiśmie
Typ:
artykuły w czasopismach
Opublikowano w:
JOURNAL OF COMPUTATIONAL CHEMISTRY nr 43, strony 1633 - 1640,
ISSN: 0192-8651
Język:
angielski
Rok wydania:
2022
Opis bibliograficzny:
Marcisz M., Gaardløs M., Bojarski K., Siebenmorgen T., Zachariasen M., Samsonov S. A.: Explicit solvent repulsive scaling replica exchange molecular dynamics ( RS‐REMD ) in molecular modeling of protein‐glycosaminoglycan complexes// JOURNAL OF COMPUTATIONAL CHEMISTRY -Vol. 43,iss. 24 (2022), s.1633-1640
DOI:
Cyfrowy identyfikator dokumentu elektronicznego (otwiera się w nowej karcie) 10.1002/jcc.26965
Źródła finansowania:
  • Publikacja bezkosztowa
Weryfikacja:
Politechnika Gdańska

wyświetlono 86 razy

Publikacje, które mogą cię zainteresować

Meta Tagi