Abstrakt

Białka są kluczowymi elementami żywych organizmów, jak również efektywnymi katalizatorami w biotechnologii i medycynie. Szybki rozwój wielu gałęzi biotechnologii wiąże się z coraz większym zapotrzebowaniem na produkty białkowe charakteryzujące się wysoką stabilnością. Jednym ze sposobów osiągnięcia większej stabilności białek jest wykorzystanie małych związków organicznych, tzw. osmolitów. Do tej grupy związków należą aminokwasy, cukry, metyloaminy i ich pochodne. Wiele osmolitów posiada naturalną zdolność modulacji stabilności białek bez znacznego zakłócania ich struktury i aktywności. Jednak dokładny mechanizm molekularny działania osmolitów jest wciąż przedmiotem wielu dyskusji. W pracy przedstawiono wyniki badań stabilności lizozymu z białka jaja kurzego (HEWL) w obecności wybranych osmolitów - N-metylo pochodnych glicyny (glicyny, N-metyloglicyny, N,N-dimetyloglicyny, N,N,N- trimetyloglicyny) i tlenku trimetyloaminy(TMAO). Osmolity zostały wybrane na podstawie ich udokumentowanego wpływu na stabilność białka oraz strukturę wody wokół cząsteczki osmolitu. Celem badań było wykazanie korelacji pomiędzy wpływem osmolitu na strukturę wody i jego zdolnością do zwiększania stabilności temperaturowej lizozymu. Do badań zostały wybrane dwie techniki eksperymentalne: mikrokalorymetria skaningowa (DSC) i spektroskopia FTIR. Wyniki DSC pozwoliły scharakteryzować proces denaturacji lizozymu. Spektroskopia FTIR, z wykorzystaniem metody widm zaburzonych HDO, pozwoliła na określenie wpływu wybranych osmolitów na strukturę otaczającej wody. Wyniki pozwoliły na sformułowanie ogólnych wniosków dotyczących mechanizmu stabilizacji białek.

Autorzy (3)