Wyniki wyszukiwania dla: IMMUNOGLOBULIN FOLD

• The noncanonical disulfide bond as the important stabilizing element of the immunoglobulin fold of the Dr fimbrial DraE subunit

  Publikacja

  • R. Piątek
  • P. Bruździak
  • M. Wojciechowski
  • B. Zalewska-Piątek
  • J. Kur

  - BIOCHEMISTRY-US - Rok 2010

  Adhezyny fimbrialne bakterii patogennych stanowią liniowe asocjaty białkowe odpowiedzialne za wiązanie do specyficznych receptorów na powierzchni komórek gospodarza. Biogeneza tych struktur odbywa się przez system sekrecji typu chaperone/usher zakonserwowany pośród bakterii Gram-ujemnych. Powyższe struktury adhezyjne charakteryzują się wysoką odpornością na denaturację i deasocjację, powodowane przez temperaturę lub chemiczne czynniki...

  Pełny tekst do pobrania w serwisie zewnętrznym

• Role of the disulfide bond in stabilizing and folding of the fimbrial protein DraE from uropathogenic Escherichia coli

  Publikacja

  • J. Pilipczuk
  • B. Zalewska-Piątek
  • P. Bruździak
  • J. Czub
  • M. Wieczór
  • M. Olszewski
  • M. Wanarska
  • B. Nowicki
  • D. Augustin-Nowacka
  • R. Piątek

  - JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY - Rok 2017

  Dr fimbriae are homopolymeric adhesive organelles of uropathogenic Escherichia coli composed of DraE subunits, responsible for the attachment to host cells. These structures are characterized by enormously high stability resulting from the structural properties of an Ig-like fold of DraE. One feature of DraE and other fimbrial subunits that makes them peculiar among Ig-like domain-containing proteins is a conserved disulfide bond...

  Pełny tekst do pobrania w portalu