Simplified AutoDock force field for hydrated binding sites - Publikacja - MOST Wiedzy


Simplified AutoDock force field for hydrated binding sites


has been extracted from the Protein Data Bank and used to test and recalibrate AutoDock force field. Since for some binding sites water molecules are crucial for bridging the receptor-ligand interactions, they have to be included in the analysis. To simplify the process of incorporating water molecules into the binding sites and make it less ambiguous, new simple water model was created. After recalibration of the force field on the new dataset much better correlation between the computed and experimentally determined binding affinities was achieved and the quality of pose prediction improved even more


  • 5


  • 4

    Web of Science

  • 5


Informacje szczegółowe

Publikacja w czasopiśmie
artykuł w czasopiśmie wyróżnionym w JCR
Opublikowano w:
ISSN: 1093-3263
Rok wydania:
Opis bibliograficzny:
Wojciechowski M.: Simplified AutoDock force field for hydrated binding sites// JOURNAL OF MOLECULAR GRAPHICS & MODELLING. -Vol. 78, (2017), s.74-80
Cyfrowy identyfikator dokumentu elektronicznego (otwiera się w nowej karcie) 10.1016/j.jmgm.2017.09.016
Bibliografia: test
  1. G. Morris, R. Huey, AutoDock4 and AutoDockTools4: Automated docking with selective receptor flexibility, J. Comput. Chem. 30 (2009) 2785-2791, https://, (AutoDock4). otwiera się w nowej karcie
  2. D. Santos-Martins, S. Forli, M.J. Ramos, A.J. Olson, AutoDock4Zn: An im- proved AutoDock force field for small-molecule docking to zinc metallopro- teins, J. Chem. Inf. Model. 54 (2014) 2371-2379, ci500209e. otwiera się w nowej karcie
  3. S. Uehara, S. Tanaka, AutoDock-GIST: Incorporating thermodynamics of ac- tive-site water into scoring function for accurate protein-ligand docking, Mole- cules 21 (2016) otwiera się w nowej karcie
  4. V.Y. Tanchuk, V.O. Tanin, A.I. Vovk, G. Poda, A new, improved hybrid scoring function for molecular docking and scoring based on AutoDock and AutoDock vina, Chem. Biol. Drug Des. 87 (2016) 618-625, 12697. otwiera się w nowej karcie
  5. R. Wang, X. Fang, Y. Lu, S. Wang, The PDBbind database: collection of bind- ing affinities for protein-ligand complexes with known three-dimensional struc- tures, J. Med. Chem. 47 (2004) 2977-2980, otwiera się w nowej karcie
  6. L. Hu, M.L. Benson, R.D. Smith, M.G. Lerner, H.A. Carlson, Binding MOAD (Mother of all databases), Proteins Struct. Funct. Genet. 60 (2005) 333-340, otwiera się w nowej karcie
  7. J. Yang, A. Roy, Y. Zhang, BioLiP: A semi-manually curated database for bio- logically relevant ligand-protein interactions, Nucleic Acids Res. 41 (2013) otwiera się w nowej karcie
  8. C.R. Corbeil, C.I. Williams, P. Labute, Variability in docking success rates due to dataset preparation, J. Comput. Aided Mol. Des. 26 (2012) 775-786, https:// otwiera się w nowej karcie
  9. P. Cozzini, M. Fornabaio, A. Marabotti, D.J. Abraham, G.E. Kellogg, A. Moz- zarelli, Free energy of ligand binding to protein: evaluation of the contribution of water molecules by computational methods, Curr. Med. Chem. 11 (2004) 3093-3118, otwiera się w nowej karcie
  10. S. Forli, A.J. Olson, A force field with discrete displaceable waters and desolva- tion entropy for hydrated ligand docking, J. Med. Chem. 55 (2012) 623-638, otwiera się w nowej karcie
  11. F. Österberg, G.M. Morris, M.F. Sanner, A.J. Olson, D.S. Goodsell, Automated docking to multiple target structures: incorporation of protein mobility and struc- tural water heterogeneity in autodock, Proteins Struct. Funct. Genet. 46 (2002) 34-40, otwiera się w nowej karcie
  12. H. Claußen, C. Buning, M. Rarey, T. Lengauer, FlexE: efficient molecular dock- ing considering protein structure variations1 1Edited by J. Thornton, J. Mol. Biol. 308 (2001) 377-395, otwiera się w nowej karcie
  13. A. Sali, T.L. Blundell, Comparative protein modelling by satisfaction of spatial restraints, J. Mol. Biol. 234 (1993) 779-815, 1626. otwiera się w nowej karcie
  14. J.M. Word, S.C. Lovell, J.S. Richardson, D.C. Richardson, Asparagine and glut- amine: using hydrogen atom contacts in the choice of side-chain amide orienta- tion, J. Mol. Biol. 285 (1999) 1735-1747, 2401. otwiera się w nowej karcie
  15. C.X. Weichenberger, M.J. Sippl, Self-consistent assignment of asparagine and glutamine amide rotamers in protein crystal structures, Structure 14 (2006) 967-972, otwiera się w nowej karcie
  16. M.M. Mysinger, M. Carchia, J.J. Irwin, B.K. Shoichet, Directory of useful de- coys, enhanced (DUD-E): Better ligands and decoys for better benchmarking, J. Med. Chem. 55 (2012) 6582-6594, otwiera się w nowej karcie
  17. R. Wang, Y. Lu, X. Fang, S. Wang, An extensive test of 14 scoring functions us- ing the PDBbind refined set of 800 protein-ligand complexes, J. Chem. Inf. Comput. Sci. 44 (2004) 2114-2125, otwiera się w nowej karcie
  18. D. Plewczynski, M. Łaźniewski, R. Augustyniak, K. Ginalski, Can we trust docking results? Evaluation of seven commonly used programs on PDBbind database, J. Comput. Chem. 32 (2011) 742-755, 21643. otwiera się w nowej karcie
  19. G.L. Warren, C.W. Andrews, A.M. Capelli, B. Clarke, J. LaLonde, M.H. Lam- bert, M. Lindvall, N. Nevins, S.F. Semus, S. Senger, G. Tedesco, I.D. Wall, J.M. Woolven, C.E. Peishoff, M.S. Head, A critical assessment of docking programs and scoring functions, J. Med. Chem. 49 (2006) 5912-5931, 1021/jm050362n. otwiera się w nowej karcie
  20. R. Kim, J. Skolnick, Assessment of programs for ligand binding affinity predic- tion, J. Comput. Chem. 29 (2008) 1316-1331, otwiera się w nowej karcie
  21. M.J. Hartshorn, M.L. Verdonk, G. Chessari, S.C. Brewerton, W.T.M. Mooij, P.N. Mortenson, C.W. Murray, Diverse, high-quality test set for the validation of protein-ligand docking performance, J. Med. Chem. 50 (2007) 726-741, https:// otwiera się w nowej karcie
  22. J.C. Cole, C.W. Murray, J.W.M. Nissink, R.D. Taylor, R. Taylor, Comparing protein-ligand docking programs is difficult, Proteins Struct. Funct. Genet. 60 (2005) 325-332, otwiera się w nowej karcie
  23. J.D. Hunter, Matplotlib: a 2D graphics environment, Comput. Sci. Eng. 9 (2007) 99-104, otwiera się w nowej karcie
Politechnika Gdańska

wyświetlono 34 razy

Publikacje, które mogą cię zainteresować

Meta Tagi