Synthesis and antimicrobial activity of 6-sulfo-6-deoxy-D-glucosamine and its derivatives - Publikacja - MOST Wiedzy

Wyszukiwarka

Synthesis and antimicrobial activity of 6-sulfo-6-deoxy-D-glucosamine and its derivatives

Abstrakt

6-Sulfo-6-deoxy-D-glucosamine (GlcN6S), 6-sulfo-6-deoxy-D-glucosaminitol (ADGS) and their N-acetyl and methyl ester derivatives have been synthesized and tested as inhibitors of enzymes catalyzing reactions of the UDP-GlcNAc pathway in bacteria and yeasts. GlcN6S and ADGS at micromolar concentrations inhibited glucosamine-6-phosphate (GlcN6P) synthase of microbial origin. The former was also inhibitory towards fungal GlcN6P N-acetyl transferase, but at millimolar concentrations. Both compounds and their N-acetyl derivatives exhibited antimicrobial in vitro activity, with MICs in the 0.125–2.0 mg mL−1 range. Antibacterial but not antifungal activity of GlcN6S was potentiated by D-glucosamine and a synergistic antibacterial effect was observed for combination of ADGP and a dipeptide Nva-FMDP.

Cytowania

  • 5

    CrossRef

  • 0

    Web of Science

  • 5

    Scopus

Cytuj jako

Pełna treść

pobierz publikację
pobrano 76 razy
Wersja publikacji
Accepted albo Published Version
Licencja
Creative Commons: CC-BY-NC-ND otwiera się w nowej karcie

Słowa kluczowe

Informacje szczegółowe

Kategoria:
Publikacja w czasopiśmie
Typ:
artykuł w czasopiśmie wyróżnionym w JCR
Opublikowano w:
CARBOHYDRATE RESEARCH nr 448, strony 79 - 87,
ISSN: 0008-6215
Język:
angielski
Rok wydania:
2017
Opis bibliograficzny:
Skarbek K., Gabriel I., Szweda P., Wojciechowski M., Khan M., Boris G., Milewski S., Milewska M.: Synthesis and antimicrobial activity of 6-sulfo-6-deoxy-D-glucosamine and its derivatives// CARBOHYDRATE RESEARCH. -Vol. 448, (2017), s.79-87
DOI:
Cyfrowy identyfikator dokumentu elektronicznego (otwiera się w nowej karcie) 10.1016/j.carres.2017.06.002
Bibliografia: test
  1. S. Milewski, I. Gabriel, J. Olchowy, Yeast 23 (2006) 1e14. otwiera się w nowej karcie
  2. L.L. Silver, Ann. N. Y. Acad. Sci. 1277 (2013) 29e53. otwiera się w nowej karcie
  3. S. Milewski, Biochim. Biophys. Acta 1597 (2002) 173e192.
  4. A. Janiak, M. Hoffmann, M.J. Milewska, S. Milewski, Bioorg Med. Chem. 11 (2003) 1653e1662. otwiera się w nowej karcie
  5. L.I. Alvarez-Añorve, I. Gaugue, H. Link, et al., J. Bacteriol. 198 (2016) 1610e1620. otwiera się w nowej karcie
  6. J.L. Sacoman, R.I. Hollingsworth, Carbohyd Res. 346 (2011) 2294e2299. otwiera się w nowej karcie
  7. R. Andruszkiewicz, H. Chmara, S. Milewski, E. Borowski, J. Med. Chem. 30 (1987) 1715e1719. otwiera się w nowej karcie
  8. H. Chmara, S. Milewski, R. Andruszkiewicz, F. Mignini, E. Borowski, Microbi- ology-UK 144 (1998) 1349e1358. otwiera się w nowej karcie
  9. A. Teplyakov, G. Obmolova, M.-A. Badet-Denisot, B. Badet, I. Polikarpov, Structure 6 (1998) 1047e1055. otwiera się w nowej karcie
  10. A. Teplyakov, G. Obmolova, M.-A. Badet-Denisot, B. Badet, Protein Sci. 8 (1999) 596e602. otwiera się w nowej karcie
  11. J. Raczy nska, J. Olchowy, P.V. Konariev, D.I. Svergun, S. Milewski, W. Rypniewski, J. Mol. Biol. 372 (2007) 672e688. otwiera się w nowej karcie
  12. N. Floquet, C. Richez, P. Durand, B. Maigret, B. Badet, M.-A. Badet-Denisot, Bioorg Med. Chem. Lett. 17 (2007) 1966e1970. otwiera się w nowej karcie
  13. S. Milewski, A. Janiak, M. Wojciechowski, Arch. Biochem. Biophys. 450 (2006) 39e49. otwiera się w nowej karcie
  14. M. Sarvas, J. Bacteriol. 105 (1971) 467e471. otwiera się w nowej karcie
  15. D. Mengin-Lecreulx, J. van Heijenoort, J. Biol. Chem. 271 (1996) 32e39. otwiera się w nowej karcie
  16. E.T. Buurman, B. Andrews, N. Gao, J. Biol. Chem. 286 (2011) 40734e40742. otwiera się w nowej karcie
  17. W.L. Whelan, C.E. Ballou, J. Bacteriol. 124 (1975) 1545e1557. otwiera się w nowej karcie
  18. T. Mio, M. Kokado, M. Arisawa, H. Yamada-Okabe, Microbiology-UK 146 (2000) 1753e1758. otwiera się w nowej karcie
  19. W. Fang, T. Du, O.G. Raimi, et al., Biosci. Rep. 33 (2013) 689e699. otwiera się w nowej karcie
  20. S.S. Stokes, R. Albert, E.T. Buurman, et al., Bioorg Med. Chem. Lett. 22 (2012) 1510e1519.
  21. Y. Li, Y. Zhou, Y. Ma, X. Li, Carbohydr. Res. 346 (2011) 1714e1720. otwiera się w nowej karcie
  22. R. Sharma, C. Rani, R. Mehra, et al., Appl. Microbiol. Biotechnol. 100 (2016) 3071e3085. otwiera się w nowej karcie
  23. B. Badet, P. Vermoote, F. Le Goffic, Biochemistry 27 (1988) 2282e2287. otwiera się w nowej karcie
  24. M.C. Jones-Mortimer, H.L. Kornberg, J. Gen. Microbiol. 117 (1980) 369e376. otwiera się w nowej karcie
  25. M.A. Khan, Y. G€ opel, S. Milewski, B. G€ orke, Front. Microbiol. 7 (2016). Article Number 908. otwiera się w nowej karcie
  26. X. Fei, T. Holmes, J. Diddle, et al., ACS Chem. Biol. 9 (2014) 2875e2882. otwiera się w nowej karcie
  27. W.C. Winkler, A. Nahvi, A. Roth, J.A. Collins, R.R. Breaker, Nature 428 (2004) 281e286. otwiera się w nowej karcie
  28. M.-A. Badet-Denisot, C. Leriche, F. Massiere, B. Badet, Bioorg Med. Chem. Lett. 5 (1995) 815e820. otwiera się w nowej karcie
  29. S.L. Bearne, C. Blouin, J. Biol. Chem. 275 (2000) 135e140. otwiera się w nowej karcie
  30. A. Melcer, I. Łą cka, I. Gabriel, et al., Bioorg Med. Chem. Lett. 17 (2007) 6602e6606.
  31. R.A. Galemmo, D. Horton, Carbohydr. Res. 119 (1983) 231e240. otwiera się w nowej karcie
  32. Clinical Laboratory Standards Institute, Reference Method for Broth Dilution Antifungal Susceptibility Testing of Yeasts, second ed., CLSI, Wayne,PA, 2008. Approved Standard M27eA3. otwiera się w nowej karcie
  33. Clinical Laboratory Standards Institute, Methods for Dilution Antimicrobial Susceptibility Tests for Bacteria that Grow Aerobically, CLSI, Wayne, PA, 2009. Approved standard M07eA8. otwiera się w nowej karcie
  34. S. Milewski, D. Kuszczak, R. Ję drzejczak, R.J. Smith, A.J.P. Brown, G.W. Gooday, J. Biol. Chem. 274 (1999) 4000e4008. otwiera się w nowej karcie
  35. S. Dutka-Malen, P. Mazodier, B. Badet, Biochimie 70 (1988) 287e290. otwiera się w nowej karcie
  36. D. Lüttmann, R. Heermann, B. Zimmer, et al., Mol. Microbiol. 72 (2009) 978e994. otwiera się w nowej karcie
  37. G.R. Venkatesh, F.C. Kembou Koungni, A. Paukner, T. Stratmann, B. Blissenbach, K. Schnetz, J. Bacteriol. 192 (2010) 6456e6464. otwiera się w nowej karcie
  38. M. Kenig, E. Vandamme, E.P. Abraham, J. Gen. Microbiol. 94 (1976) 46e54. otwiera się w nowej karcie
  39. H.O. Beutler, M. Supp, in: H.U. Bergmeyer (Ed.), Methods of Enzymatic Anal- ysis, vol 11, Verlag Chemie, Weinheim, 1983, pp. 331e335.
  40. A. Sali, T. Blundell, J. Mol. Biol. 234 (1993) 779e815.
  41. G. Morris, R. Huey, W. Lindstrom, et al., J. Comput. Chem. 30 (2009) 2785e2791. otwiera się w nowej karcie
  42. M.T. Shimizu, N.Q. Almeida, V. Fantinato, C.S. Uriterkircher, Mycoses 39 (1996) 161e167. otwiera się w nowej karcie
Weryfikacja:
Politechnika Gdańska

wyświetlono 140 razy

Publikacje, które mogą cię zainteresować

Meta Tagi