Wyniki wyszukiwania dla: transglikozylacja

• Ocena przydatności bakterii Thermus ruber jako źródła syntazy trehalozy

  Publikacja

  • I. Sinkiewicz
  • J. Synowiecki

  - BioTechnologia - Rok 2008

  Wykazano, że termofilna bakteria Thermus ruber jest źródłem syntazy trehalozy,katalizującej wewnątrzcząsteczkową transglikozylację maltozy. Wymieniony enzym przejawia największą aktywność w temp. 65 st. C przy pH 6,5. Najlepszą wydajność syntazy trehalozy uzyskiwano podczas hodowli bakterii w 55 st. C na podłożu zawierającym 0,5% peptonu 0,1% wyciągu drożdżowego i 0,5% maltozy lub skrobi.

  Pełny tekst do pobrania w portalu

• Wykorzystanie komórek Escherichia coli transformowanych genem termostabilnej beta-galaktozydazy z Pyrococcus woesei do wytwarzania galaktozylofruktozy

  Publikacja

  • K. Grubiak
  • J. Synowiecki

  - BioTechnologia - Rok 2009

  Komórki rekombinantowej Escherichia coli transformowane genem beta-galaktozydazy z Pyrococcus woesei wykorzystano jako biokatalizator syntezy galaktozylofruktozy. Największą aktywność syntezy wymienionego prebiotyku (7,6 g/L x godz)uzyskano w 80C przy pH 5,4, stosując jako substrat roztwór zawierający 10% laktozy i 20% fruktozy. Aktywność transgalaktozylacji nie ulegała istotnym zmianom podczas sześciu kolejnych szarż produkcyjnych.

• Production of trehalose by intramolecular transglucosylation of maltose catalysed by a new enzyme from Thermus thermophilus hb-8

  Publikacja

  • A. Zdziebło
  • J. Synowiecki

  - FOOD CHEMISTRY - Rok 2006

  Thermus thermophilus HB-8 jest źródłem syntazy trehalozy katalizującej konwersję maltozy. Aktywność specyficzna wytwarzania trehalozy w reakcji katalizowanej ekstraktem białek komórkowych wymienionej bakterii wynosi 0,1 U/mg białka i frakcjonowanie białek przez wysalanie siarczanem amonu powoduje około 3,5-krotne zwiększenie aktywności specyficznej. Optymalna temperatura konwersji maltozy wynosi 65 st.C i w 85 st.C zostaje zachowane...

• Beta-D-galaktozydazy - źródła, właściwości i zastosowanie

  Publikacja

  • M. Wanarska
  • J. Kur

  - Rok 2005

  Artykuł przeglądowy opisujący mechanizm działania enzymu beta-D-galaktozydazy, właściwości beta-D-galaktozydaz pochodzących z różnych mikroorganizmów, zarówno mezofilnych jak i psychrofilnych oraz termofilnych, a także możliwości zastosowania enzymu w przemysłowych procesach hydrolizy laktozy w mleku, serwatce oraz w reakcji syntezy galaktooligosacharydów.